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首页> 外文期刊>Molecular biology of the cell >Evolution Rescues Folding of Human Immunodeficiency Virus-1 Envelope Glycoprotein GP120 Lacking a Conserved Disulfide Bond
【24h】

Evolution Rescues Folding of Human Immunodeficiency Virus-1 Envelope Glycoprotein GP120 Lacking a Conserved Disulfide Bond

机译：进化挽救缺乏保守的二硫键的人类免疫缺陷病毒-1信封糖蛋白GP120的折叠。

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The majority of eukaryotic secretory and membrane proteins contain disulfide bonds, which are strongly conserved within protein families because of their crucial role in folding or function. The exact role of these disulfide bonds during folding is unclear. Using virus-driven evolution we generated a viral glycoprotein variant, which is functional despite the lack of an absolutely conserved disulfide bond that links two antiparallel β-strands in a six-stranded β-barrel. Molecular dynamics simulations revealed that improved hydrogen bonding and side chain packing led to stabilization of the β-barrel fold, implying that β-sheet preference codirects glycoprotein folding in vivo. Our results show that the interactions between two β-strands that are important for the formation and/or integrity of the β-barrel can be supported by either a disulfide bond or β-sheet favoring residues.
机译：大多数的真核分泌蛋白和膜蛋白都含有二硫键，由于它们在折叠或功能中的关键作用，它们在蛋白家族中是非常保守的。这些二硫键在折叠过程中的确切作用尚不清楚。使用病毒驱动的进化，我们产生了一种病毒糖蛋白变异体，尽管它缺乏一个绝对保守的二硫键，该变异体将一个六链β-桶中的两个反平行的β-链连接在一起，但仍具有功能。分子动力学模拟显示，改善的氢键和侧链堆积可导致β-桶折叠的稳定，这意味着β-折叠优先在体内共指导糖蛋白折叠。我们的结果表明，对于二桶结构和/或完整性至关重要的两个β链之间的相互作用可以通过二硫键或β折叠有利残基来支持。

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