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首页> 外文期刊>PLoS Biology >Cell Fate Regulation Governed by a Repurposed Bacterial Histidine Kinase
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Cell Fate Regulation Governed by a Repurposed Bacterial Histidine Kinase

机译：由重组细菌组氨酸激酶控制的细胞命运调控。

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One of the simplest organisms to divide asymmetrically is the bacterium Caulobacter crescentus. The DivL pseudo-histidine kinase, positioned at one cell pole, regulates cell-fate by controlling the activation of the global transcription factor CtrA via an interaction with the response regulator (RR) DivK. DivL uniquely contains a tyrosine at the histidine phosphorylation site, and can achieve these regulatory functions in vivo without kinase activity. Determination of the DivL crystal structure and biochemical analysis of wild-type and site-specific DivL mutants revealed that the DivL PAS domains regulate binding specificity for DivK～P over DivK, which is modulated by an allosteric intramolecular interaction between adjacent domains. We discovered that DivL's catalytic domains have been repurposed as a phosphospecific RR input sensor, thereby reversing the flow of information observed in conventional histidine kinase (HK)-RR systems and coupling a complex network of signaling proteins for cell-fate regulation.
机译：不对称分裂最简单的生物之一是新月形细菌。位于一个细胞极的DivL伪组氨酸激酶通过与应答调节器（RR）DivK的相互作用控制全局转录因子CtrA的激活来调节细胞命运。 DivL在组氨酸磷酸化位点独特地包含酪氨酸，并且可以在体内实现这些调节功能而无需激酶活性。通过对DivL晶体结构的测定以及对野生型和位点特异性DivL突变体的生化分析发现，DivL PAS结构域相对于DivK具有对DivK〜P的结合特异性，这是由相邻结构域之间的变构分子内相互作用调节的。我们发现DivL的催化结构域已被重新用作磷酸特异性RR输入传感器，从而逆转了常规组氨酸激酶（HK）-RR系统中观察到的信息流，并耦合了信号蛋白的复杂网络来进行细胞命运调控。

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