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首页> 外文期刊>PLoS Genetics >Filamin actin-binding and titin-binding fulfill distinct functions in Z-disc cohesion
【24h】

Filamin actin-binding and titin-binding fulfill distinct functions in Z-disc cohesion

机译：Filamin肌动蛋白结合和titin结合在Z盘内聚力中发挥不同的功能

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Many proteins contribute to the contractile properties of muscles, most notably myosin thick filaments, which are anchored at the M-line, and actin thin filaments, which are anchored at the Z-discs that border each sarcomere. In humans, mutations in the actin-binding protein Filamin-C result in myopathies, but the underlying molecular function is not well understood. Here we show using Drosophila indirect flight muscle that the filamin ortholog Cheerio in conjunction with the giant elastic protein titin plays a crucial role in keeping thin filaments stably anchored at the Z-disc. We identify the filamin domains required for interaction with the titin ortholog Sallimus, and we demonstrate a genetic interaction of filamin with titin and actin. Filamin mutants disrupting the actin- or the titin-binding domain display distinct phenotypes, with Z-discs breaking up in parallel or perpendicularly to the myofibril, respectively. Thus, Z-discs require filamin to withstand the strong contractile forces acting on them.
机译：许多蛋白质有助于肌肉的收缩特性，最显着的是锚定在M线处的肌球蛋白粗细丝，以及锚定在与每个肌节相邻的Z盘上的肌动蛋白细丝。在人类中，肌动蛋白结合蛋白Filamin-C的突变会导致肌病，但其潜在的分子功能尚不清楚。在这里，我们显示了使用果蝇间接飞行肌肉时，丝素直向同源物Cheerio与巨大的弹性蛋白titin结合，在保持细丝稳定锚定在Z盘上起着至关重要的作用。我们确定与titin直系同源物Sallimus相互作用所需的filamin域，并且我们证明了filamin与titin和actin的遗传相互作用。破坏肌动蛋白或肌动蛋白结合域的丝蛋白突变体表现出不同的表型，Z-盘分别平行或垂直于肌原纤维断裂。因此，Z盘需要纤维蛋白承受作用在其上的强大收缩力。

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