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首页> 外文期刊>The Journal of biological chemistry >“A-kinase” regulator runs amok to provide a paradigm shift in cAMP signaling
【24h】

“A-kinase” regulator runs amok to provide a paradigm shift in cAMP signaling

机译：“ A激酶”调节剂运行异常，以提供cAMP信号传递的范例转变

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The activity of the archetypal protein kinase A (PKA) is typically thought of in regards to the catalytic subunit, which is inhibited by the regulatory subunits in the absence of cAMP. However, it is now reported that one of the regulatory subunit isoforms (PKA-RIα) takes on a function of its own upon binding to cAMP, acting independently of this canonical cAMP signaling mechanism. PKA-RIα instead binds to and stimulates the catalytic activity of a guanine nucleotide exchange factor (P-REX1) that itself promotes Rac1 GTPase activation. This newly discovered function of PKA-RIα adds an additional layer of complexity to our understanding of cAMP signal transduction.
机译：关于催化亚基，通常考虑原型蛋白激酶A（PKA）的活性，该催化亚基在不存在cAMP的情况下被调节亚基抑制。然而，现在报道，调节性亚基同工型（PKA-RIα）之一在与cAMP结合时承担其自身的功能，其独立于该典型的cAMP信号传导机制起作用。相反，PKA-RIα结合并刺激鸟嘌呤核苷酸交换因子（P-REX1）的催化活性，而鸟嘌呤核苷酸交换因子本身会促进Rac1 GTPase活化。 PKA-RIα的这一新发现功能为我们对cAMP信号转导的理解增加了另一层复杂性。

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