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首页> 外文期刊>Journal of Receptor, Ligand and Channel Research >Hydrophobicity profiles in G protein-coupled receptor transmembrane helical domains
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Hydrophobicity profiles in G protein-coupled receptor transmembrane helical domains

机译：G蛋白偶联受体跨膜螺旋域中的疏水性。

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摘要

Abstract: The lack of a crystallographically derived structure for all but three G (TP [guanosine triphosphate]-binding) protein-coupled receptor (GPCRs) proteins necessitates the use of computationally derived methods to determine their structures. Computational methodologies allow a mechanistic glimpse into GPCR–ligand interactions at a molecular level to better understand the initial steps leading to a protein's biologic functions, ie, protecting the ligands that activate, deactivate, or inhibit the protein, stabilizing protein structure in the membrane's lipid bilayer, and ensuring that the hydrophilic environment within the GPCR-binding pocket is maintained. Described here is a formalism that quantifies the amphiphilic nature of a helix, by determining the effective hydrophobicity (or hydrophilicity) at specific positions around it. This formalism will enable computational protein modelers to position helices so that the functional aspects of GPCRs are adequately represented in the model. Hydro-Eff?, an online tool, allows users to calculate effective helical hydrophobicities.
机译：摘要：除了三个G（鸟嘌呤三磷酸鸟苷结合）蛋白偶联受体（GPCR）蛋白以外，其他所有蛋白均缺乏晶体学衍生的结构，因此需要使用计算派生的方法来确定其结构。计算方法学可让您从分子层面上了解GPCR与配体之间的相互作用，从而更好地理解导致蛋白质生物学功能的初始步骤，即保护可激活，失活或抑制蛋白质的配体，从而稳定膜脂中的蛋白质结构双层，并确保在GPCR结合袋内保持亲水环境。这里描述的是一种形式主义，它通过确定螺旋周围两特定位置的有效疏水性（或亲水性）来量化螺旋的两亲性质。这种形式主义将使计算蛋白质建模人员能够定位螺旋，以便在模型中充分表示GPCR的功能方面。在线工具Hydro-Eff？允许用户计算有效的螺旋疏水性。

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