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首页> 外文期刊>Infection and immunity >Involvement of Peptidylprolyl cis/trans Isomerases in Enterococcus faecalis Virulence
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Involvement of Peptidylprolyl cis/trans Isomerases in Enterococcus faecalis Virulence

机译：肽基脯氨酰顺/反异构酶与粪肠球菌毒力的关系

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Peptidylprolyl cis/trans isomerases (PPIases) are enzymes involved in protein folding. Analysis of the genome sequence of Enterococcus faecalis V583 allowed for identification of 3 PPIases carrying genes. ef2898 encodes an intracellular PPIase which was not shown to be important for the E. faecalis stress response or virulence. The other two PPIases, the parvulin family rotamase EF0685 and the cyclophilin family member EF1534, are expected to be surface-exposed proteins. They were shown to be important for virulence and resistance to NaCl. A Δef0685 Δef1534 mutant was also more resistant to oxidative stress, was able to grow under a high manganese concentration, and showed altered resistance to ampicillin and quinolone antibiotics.
机译：肽脯氨酰顺式/反式异构酶（PPIase）是参与蛋白质折叠的酶。粪肠球菌V583的基因组序列分析可鉴定出3个携带基因的PPIase。 ef2898 编码一种胞内PPIase，该酶对粪肠球菌的应激反应或毒力没有显示出重要作用。预计其他两个PPIase，小白蛋白家族旋转酶EF0685和亲环蛋白家族成员EF1534，是表面暴露的蛋白。它们对毒力和对NaCl的抵抗力很重要。 Δ ef0685 Δ ef1534 突变体对氧化胁迫的抵抗力也更高，能够在高锰浓度下生长，并且对氨苄青霉素和喹诺酮类抗生素的抵抗力发生了变化。

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