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【24h】

Oncogenic activation of p185neu stimulates tyrosine phosphorylation in vivo.

机译:p185neu的致癌激活在体内刺激酪氨酸磷酸化。

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摘要

p185, the product of the neu/erbB2 proto-oncogene, is oncogenically activated by a point mutation that substitutes glutamic acid for valine in the transmembrane domain of the protein. We have found that the transforming form of p185 differs from its normal counterpart in inducing increased tyrosine phosphorylation of other proteins in vivo and in having a much shorter half-life. These results support the model that the transforming p185 resembles a ligand-activated receptor.
机译:neu / erbB2原癌基因的产物p185被点突变致癌激活,该点突变用谷氨酸替代了蛋白跨膜结构域中的缬氨酸。我们已经发现,p185的转化形式不同于其正常形式,其在体内诱导其他蛋白质的酪氨酸磷酸化增加,并且半衰期短得多。这些结果支持了转化的p185类似于配体激活受体的模型。

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