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首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >Regulated degradation of ornithine decarboxylase requires interaction with the polyamine-inducible protein antizyme.
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Regulated degradation of ornithine decarboxylase requires interaction with the polyamine-inducible protein antizyme.

机译：鸟氨酸脱羧酶的受控降解需要与多胺诱导蛋白抗酶相互作用。

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Intracellular degradation of vertebrate ornithine decarboxylase (ODC) is accelerated by polyamines, the products of the pathway controlled by ODC. Antizyme, a reversible, tightly binding protein inhibitor of ODC activity, is believed to be involved in this process. Mouse and Trypanosoma brucei ODCs are structurally similar, but the trypanosome enzyme, unlike that of the mouse, is not regulated by intracellular polyamines when expressed in hamster cells (L. Ghoda, D. Sidney, M. Macrae, and P. Coffino, Mol. Cell. Biol. 12:2178-2185, 1992). We found that mouse ODC interacts with antizyme in vitro but trypanosome ODC does not. To localize the region necessary for binding, we made a series of enzymatically active chimeric mouse-trypanosome ODCs and tested them for antizyme interaction. Replacing residues 117 to 140 within the 461-amino-acid mouse ODC sequence with the equivalent region of trypanosome ODC disrupted both antizyme binding and in vivo regulation. Formation of an antizyme-ODC complex is therefore required for regulated degradation.
机译：脊椎动物鸟氨酸脱羧酶（ODC）的细胞内降解被多胺加速，多胺是ODC控制的途径的产物。据信抗酶是ODC活性的一种可逆的，紧密结合的蛋白抑制剂，被认为与该过程有关。小鼠和布鲁氏锥虫ODC在结构上相似，但锥虫酶不同于小鼠，在仓鼠细胞中表达时不受细胞内多胺的调节（L. Ghoda，D。Sidney，M。Macrae和P. Coffino，Mol Cell Biol.12：2178-2185，1992）。我们发现小鼠ODC在体外与抗酶相互作用，但锥虫ODC却不。为了定位结合所需的区域，我们制备了一系列具有酶活性的嵌合小鼠-锥虫ODC，并测试了它们的抗酶相互作用。用锥虫ODC的等效区域取代461个氨基酸的小鼠ODC序列中的残基117至140会破坏抗酶结合和体内调节。因此，为了调节降解，需要形成抗酶-ODC复合物。

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