Paip1 Interacts with Poly(A) Binding Protein through Two Independent Binding Motifs

Guylaine Roy; Gregory De Crescenzo; Kianoush Khaleghpour; Avak Kahvejian; Maureen OConnor-McCourt; Nahum Sonenberg

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Paip1 Interacts with Poly(A) Binding Protein through Two Independent Binding Motifs

机译：Paip1通过两个独立的结合基元与Poly（A）结合蛋白相互作用。

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The 3′ poly(A) tail of eukaryotic mRNAs plays an important role in the regulation of translation. The poly(A) binding protein (PABP) interacts with eukaryotic initiation factor 4G (eIF4G), a component of the eIF4F complex, which binds to the 5′ cap structure. The PABP-eIF4G interaction brings about the circularization of the mRNA by joining its 5′ and 3′ termini, thereby stimulating mRNA translation. The activity of PABP is regulated by two interacting proteins, Paip1 and Paip2. To study the mechanism of the Paip1-PABP interaction, far-Western, glutathione S-transferase pull-down, and surface plasmon resonance experiments were performed. Paip1 contains two binding sites for PABP, PAM1 and PAM2 (for PABP-interacting motifs 1 and 2). PAM2 consists of a 15-amino-acid stretch residing in the N terminus, and PAM1 encompasses a larger C-terminal acidic-amino-acid-rich region. PABP also contains two Paip1 binding sites, one located in RNA recognition motifs 1 and 2 and the other located in the C-terminal domain. Paip1 binds to PABP with a 1:1 stoichiometry and an apparent K_d of 1.9 nM.

机译：真核mRNA的3'poly（A）尾巴在翻译调控中起着重要作用。聚（A）结合蛋白（PABP）与真核起始因子4G（eIF4G）相互作用，后者是eIF4F复合物的一个组成部分，与5'帽结构结合。 PABP-eIF4G相互作用通过连接其5'和3'末端而使mRNA环化，从而刺激mRNA的翻译。 PABP的活性受两个相互作用的蛋白Paip1和Paip2调控。为了研究Paip1-PABP相互作用的机制，进行了远西式，谷胱甘肽 S -转移酶下拉和表面等离振子共振实验。 Paip1包含两个用于PABP的结合位点：PAM1和PAM2（用于与PABP相互作用的基序1和2）。 PAM2由一个位于N端的15个氨基酸组成，PAM1包含一个较大的C端富含酸性氨基酸的区域。 PABP还包含两个Paip1结合位点，一个位于RNA识别基序1和2，另一个位于C末端域。 Paip1与PABP的化学计量比为1：1，表观 K _{d 为1.9 nM。} 展开▼

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来源
《Molecular and Cellular Biology》 |2002年第11期|共14页

作者
Guylaine Roy; Gregory De Crescenzo; Kianoush Khaleghpour; Avak Kahvejian; Maureen OConnor-McCourt; Nahum Sonenberg;
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中图分类细胞生物学;

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