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Characterization of Physical and Functional Anchor Site Interactions in Human Telomerase

机译：人端粒酶中的物理和功能锚位点相互作用的表征

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Telomerase is a ribonucleoprotein reverse transcriptase (RT) that processively synthesizes telomeric repeats onto the ends of linear chromosomes to maintain genomic stability. It has been proposed that the N terminus of the telomerase protein subunit, telomerase RT (TERT), contains an anchor site that forms stable interactions with DNA to prevent enzyme-DNA dissociation during translocation and to promote realignment events that accompany each round of telomere synthesis. However, it is not known whether human TERT (hTERT) can directly interact with DNA in the absence of the telomerase RNA subunit. Here we use a novel primer binding assay to establish that hTERT forms stable and specific contacts with telomeric DNA in the absence of the human telomerase RNA component (hTR). We show that hTERT-mediated primer binding can be functionally uncoupled from telomerase-mediated primer extension. Our results demonstrate that the first 350 amino acids of hTERT have a critical role in regulating the strength and specificity of protein-DNA interactions, providing additional evidence that the TERT N terminus contains an anchor site. Furthermore, we establish that the RT domain of hTERT mediates important protein-DNA interactions. Collectively, these data suggest that hTERT contains distinct anchor regions that cooperate to help regulate telomerase-mediated DNA recognition and elongation.
机译：端粒酶是一种核糖核蛋白逆转录酶（RT），可将端粒重复序列合成到线性染色体的末端，以维持基因组稳定性。已经提出，端粒酶蛋白亚基的N端，端粒酶RT（TERT）包含一个锚定位点，该位点与DNA形成稳定的相互作用，以防止易位过程中酶DNA的解离并促进伴随每一轮端粒合成的重排事件。 。但是，尚不知道在没有端粒酶RNA亚基的情况下人TERT（hTERT）是否可以直接与DNA相互作用。在这里，我们使用一种新颖的引物结合测定法来建立hTERT在不存在人类端粒酶RNA成分（hTR）的情况下与端粒DNA形成稳定且特异性的接触。我们表明，hTERT介导的引物结合可以从端粒酶介导的引物延伸功能解耦。我们的结果表明，hTERT的前350个氨基酸在调节蛋白质与DNA相互作用的强度和特异性方面起着至关重要的作用，这提供了TERT N末端包含一个锚定位点的其他证据。此外，我们建立了hTERT的RT域介导重要的蛋白质-DNA相互作用。总的来说，这些数据表明hTERT包含不同的锚区域，这些锚区域协同作用以帮助调节端粒酶介导的DNA识别和延伸。

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