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首页> 外文期刊>Molecular and Cellular Biology >A New C-Terminal Cleavage Product of Procaspase-8, p30, Defines an Alternative Pathway of Procaspase-8 Activation
【24h】

A New C-Terminal Cleavage Product of Procaspase-8, p30, Defines an Alternative Pathway of Procaspase-8 Activation

机译：Procaspase-8的新C末端裂解产物p30定义了Procaspase-8激活的替代途径

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Caspase-8 is the main initiator caspase in death receptor-induced apoptosis. Procaspase-8 is activated at the death-inducing signaling complex (DISC). Previous studies suggested a two-step model of procaspase-8 activation. The first cleavage step occurs between the protease domains p18 and p10. The second cleavage step takes place between the prodomain and the large protease subunit (p18). Subsequently, the active caspase-8 heterotetramer p182-p102 is released into the cytosol, starting the apoptotic signaling cascade. In this report, we have further analyzed procaspase-8 processing upon death receptor stimulation directly at the DISC and in the cytosol. We have found an alternative sequence of cleavage events for procaspase-8. We have demonstrated that the first cleavage can also occur between the prodomain and the large protease subunit (p18). The resulting cleavage product, p30, contains both the large protease subunit (p18) and the small protease subunit (p10). p30 is further processed to p10 and p18 by active caspases. Furthermore, we show that p30 can sensitize cells toward death receptor-induced apoptosis. Taken together, our data suggest an alternative mechanism of procaspase-8 activation at the DISC.
机译：Caspase-8是死亡受体诱导的细胞凋亡中的主要启动子caspase。 Procaspase-8在死亡诱导信号复合物（DISC）处被激活。先前的研究提出了procaspase-8激活的两步模型。第一切割步骤发生在蛋白酶结构域p18和p10之间。第二个切割步骤发生在前结构域和大蛋白酶亚基（p18）之间。随后，有活性的caspase-8异四聚体p18 2 -p10 2 被释放到细胞质中，开始凋亡信号级联反应。在本报告中，我们进一步分析了直接在DISC和细胞质中死亡受体刺激后的procaspase-8加工过程。我们发现了procaspase-8的切割事件的替代序列。我们已经证明，第一次切割也可能发生在前结构域和大蛋白酶亚基（p18）之间。所得的裂解产物p30同时包含大蛋白酶亚基（p18）和小蛋白酶亚基（p10）。主动胱天蛋白酶将p30进一步加工成p10和p18。此外，我们表明p30可以使细胞对死亡受体诱导的细胞凋亡敏感。两者合计，我们的数据表明在DISC激活procaspase-8的另一种机制。

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