N‐terminal amino acid sequence and some properties of isopenicillin‐N synthetase from Cephalosporium acremonium

Baldwin Jack E.; Gagnon Jean; Ting Hong-hoi

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【24h】

N‐terminal amino acid sequence and some properties of isopenicillin‐N synthetase from Cephalosporium acremonium

机译：顶头孢霉菌的N-末端氨基酸序列和异青霉素-N合成酶的某些性质

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>Isopenicillin-N synthetase (IPNS) was purified to homogeneity from Cephalosporium acremonium C0728. The enzyme existed in two states during purification; an oxidised state with a disulphide linkage and its reduced state. These two forms can be interconverted in the presence or absence of thiol agents, and separated by fast protein liquid chromatography (FPLC) with the strong anion exchange Mono-Q column. The enzyme is a monomer with a molecular mass of 38 kDa and pI 5.05. The first 50 amino acid N-terminal sequence of the enzyme was determined. The purified enzyme has an absolute requirement of Fe2+ and a 2-electron donor for activity.

机译：从顶头孢霉（Cephalosporium acremonium） C0728中纯化>异青霉素N合成酶（IPNS）。酶在纯化过程中以两种状态存在。具有二硫键的氧化态及其还原态。这两种形式可以在存在或不存在硫醇试剂的情况下进行相互转化，并通过带有强阴离子交换Mono-Q柱的快速蛋白质液相色谱（FPLC）进行分离。该酶是分子量为38 kDa和p I 5.05的单体。确定了该酶的前50个氨基酸的N端序列。纯化后的酶绝对需要Fe 2 + 和2-电子供体。 展开▼

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来源
《FEBS Letters》 |1985年第2期|共页

作者
Baldwin Jack E.; Gagnon Jean; Ting Hong-hoi;
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正文语种

中图分类分子生物学;

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