Role of Conserved Amino Acids in the Catalytic Activity of Escherichia coli Primase

Anna Rodina; G. Nigel Godson

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Role of Conserved Amino Acids in the Catalytic Activity of Escherichia coli Primase

机译：保守氨基酸在大肠杆菌底漆酶催化活性中的作用

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The role of conserved amino acid residues in the polymerase domain of Escherichia coli primase has been studied by mutagenesis. We demonstrate that each of the conserved amino acids Arg146, Arg221, Tyr230, Gly266, and Asp311 is involved in the process of catalysis. Residues Glu265 and Asp309 are also critical because a substitution of each amino acid irreversibly destroys the catalytic activity. Two K229A and M268A mutant primase proteins synthesize only 2-nucleotide products in de novo synthesis reactions under standard conditions. Y267A mutant primase protein synthesizes both full-size and 2-nucleotide RNA, but with no intermediate-size products. From these data we discuss the significant step of the 2-nucleotide primer RNA synthesis by E. coli primase and the role of amino acids Lys229, Tyr267, and Met268 in primase complex stability.

机译：通过诱变研究了保守氨基酸残基在大肠杆菌（Escherichia coli）引物的聚合酶结构域中的作用。我们证明，每个保守氨基酸Arg146，Arg221，Tyr230，Gly266和Asp311都参与了催化过程。残基Glu265和Asp309也是至关重要的，因为每个氨基酸的取代都会不可逆地破坏催化活性。在标准条件下，从头合成反应中，两个K229A和M268A突变型启动酶蛋白仅合成2-核苷酸产物。 Y267A突变型启动酶蛋白可合成全尺寸和2个核苷酸的RNA，但没有中等尺寸的产物。从这些数据中，我们讨论了 E合成2-核苷酸引物RNA的重要步骤。大肠杆菌引物和氨基酸Lys229，Tyr267和Met268在引物复合物稳定性中的作用。 展开▼

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来源
《Journal of bacteriology》 |2006年第10期|共8页

作者
Anna Rodina; G. Nigel Godson;
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正文语种

中图分类微生物学;

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