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首页> 外文期刊>Journal of bacteriology >Domain Interactions on the ntr Signal Transduction Pathway: Two-Hybrid Analysis of Mutant and Truncated Derivatives of Histidine Kinase NtrB
【24h】

Domain Interactions on the ntr Signal Transduction Pathway: Two-Hybrid Analysis of Mutant and Truncated Derivatives of Histidine Kinase NtrB

机译：域相互作用的ntr信号传导途径：组氨酸激酶NtrB的突变和截断衍生物的两杂交分析。

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We have used the yeast two-hybrid system to analyze protein-protein interactions mediated by domains of regulatory proteins of the ntr signal transduction system, including interactions among NtrB derivatives and their interactions with NtrC and PII from Klebsiella pneumoniae. Interactions took place only between proteins or protein domains belonging to the ntr signal transduction system and not between proteins or domains from noncognate regulators. NtrB and its transmitter domain, but not NtrC, CheA, or the cytoplasmic C terminus of EnvZ, interacted with PII. In addition, interaction of NtrB with NtrC, but not with PII, depended on the histidine phosphotransfer domain. Point mutation A129T, diminishing the NtrC phosphatase activity of NtrB, affected the strength of the signals between NtrC and the transmitter module of NtrB but had no impact on PII signals, suggesting that A129T prevents the conformational change needed by NtrB to function as a phosphatase for NtrC, rather than disturbing binding to PII.
机译：我们已经使用酵母双杂交系统来分析 ntr 信号转导系统调节蛋白结构域介导的蛋白质-蛋白质相互作用，包括NtrB衍生物之间的相互作用以及它们与来自的NtrC和PII的相互作用>肺炎克雷伯菌。相互作用仅发生在属于 ntr 信号转导系统的蛋白质或蛋白质结构域之间，而不发生在来自非同源调节子的蛋白质或结构域之间。 NtrB及其递质结构域，而不是NtrC，CheA或EnvZ的胞质C末端，与PII相互作用。此外，NtrB与NtrC而不是与PII的相互作用取决于组氨酸磷酸转移结构域。点突变A129T降低了NtrB的NtrC磷酸酶活性，影响了NtrC和NtrB的递质模块之间信号的强度，但对PII信号没有影响，这表明A129T阻止了NtrB所需的构象变化，以充当NtrB的磷酸酶NtrC，而不是干扰与PII的绑定。

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