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【24h】

Determination of Borrelia Surface Lipoprotein Anchor Topology by Surface Proteolysis

机译:表面蛋白水解法测定疏螺旋体表面脂蛋白锚固拓扑

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摘要

We used a surface trypsinolysis assay to probe accessibility of the membrane-proximal N-terminal tether peptides of Borrelia surface lipoproteins OspA and Vsp1. Our findings with both wild-type and mutant proteins are only compatible with the anchoring of these surface lipoproteins in the outer leaflet of the outer spirochetal membrane.
机译:我们使用了一种表面胰蛋白酶解试验来探查伯氏疏螺旋体表面脂蛋白OspA和Vsp1的膜近端N末端系链肽的可及性。我们对野生型和突变型蛋白的发现仅与这些表面脂蛋白在螺旋体外膜的小叶中的锚定相容。

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