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Structure and function of fibrinogen BβN-domains

机译：纤维蛋白原BβN-域的结构和功能

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Fibrinogen is a polyfunctional plasma protein involved in various physiological and pathological processes through the interaction of its multiple domains with different ligands and cell receptors. Among fibrinogen domains, two BβN-domains are formed by the N-terminal portions of its two Bβ chains including amino acid residues Bβ1-64. Although their folding status is not well understood and the recombinant disulfide-linked (Bβ1-66)sub2/sub fragment corresponding to a pair of these domains was found to be unfolded, some data suggest that these domains may be folded in the parent molecule. In contrast, their major functional properties are well established. Removal of fibrinopeptides B (amino acid residues Bβ1-14) from these domains upon fibrinogen to fibrin conversion results in the exposure of multiple binding sites in fibrin βN-domains (residues β15-64). These sites provide interaction of the βN-domains with different proteins and cells and their participation in various processes including fibrin assembly, fibrin-dependent angiogenesis, and fibrin-dependent leukocyte transmigration and thereby inflammation. The objective of this review is to summarize the current view of the structure and function of these domains in fibrinogen and fibrin and their role in the above-mentioned processes.
机译：纤维蛋白原是通过其多个结构域与不同配体和细胞受体的相互作用的各种生理和病理过程中涉及各种生理和病理过程的多官能血浆蛋白。在纤维蛋白原结构域中，通过其两个Bβ链的N-末端部分形成两个BβN-域，包括氨基酸残基Bβ1-64。尽管它们的折叠状态尚未充分理解，并且发现对应于一对这些域的重组二硫键（Bβ1-66） 2 片段被发现展开，一些数据表明这些域可以折叠在父母分子中。相比之下，它们的主要功能性质是很好的。在纤维蛋白原到纤维蛋白转化时从这些结构域移除纤维蛋白肽B（氨基酸残基Bβ1-14）导致纤维蛋白βN-结构域中的多个结合位点暴露（残留物β15-64）。这些位点提供βn-结构域与不同蛋白质和细胞的相互作用以及它们参与各种方法，包括纤维蛋白组件，纤维蛋白依赖性血管生成和纤维蛋白依赖性白细胞迁移以及炎症。本综述的目的是总结当前在纤维蛋白原和纤维蛋白中这些结构域的结构和功能的视图及其在上述方法中的作用。

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