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首页> 外文期刊>The Journal of biological chemistry >Identification of Residues in Chromodomain Helicase DNA-Binding Protein 1 (Chd1) Required for Coupling ATP Hydrolysis to Nucleosome Sliding
【24h】

Identification of Residues in Chromodomain Helicase DNA-Binding Protein 1 (Chd1) Required for Coupling ATP Hydrolysis to Nucleosome Sliding

机译：鉴定染色体螺旋酶DNA结合蛋白1（CHD1）中的残留物，使ATP水解与核心的核心滑动所需的蛋白质1（CHD1）

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Chromatin remodelers are ATP-dependent machines responsible for directionally shifting nucleosomes along DNA. We are interested in defining which elements of the chromodomain helicase DNA-binding protein 1 (Chd1) remodeler are necessary and sufficient for sliding nucleosomes. This work focuses on the polypeptide segment that joins the ATPase motor to the C-terminal DNA-binding domain. We identify amino acid positions outside the ATPase motor that, when altered, dramatically reduce nucleosome sliding ability and yet have only ～3-fold reduction in ATPase stimulation by nucleosomes. These residues therefore appear to play a role in functionally coupling ATP hydrolysis to nucleosome sliding, and suggest that the ATPase motor requires cooperation with external elements to slide DNA past the histone core.
机译：染色质重塑器是ATP依赖性机器，其负责沿DNA定向转化核体。我们有兴趣定义染色体螺旋酶DNA结合蛋白1（CHD1）重塑剂的哪些元素是必要的并且足以用于滑动核肉。这项工作侧重于将ATP酶电动机与C末端DNA结合结构域加入的多肽段。我们鉴定ATP酶电动机外部的氨基酸位置，当改变时，显着降低核心的滑动能力，但核心的ATP酶刺激也仅具有〜3倍。因此，这些残留物似乎在功能上耦合ATP水解到核心滑动中的作用，并表明ATP酶电动机需要与外部元件的合作，以将DNA滑过通过组官核心。

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