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Thermodynamic profiles of the interactions of suramin, chondroitin sulfate, and pentosan polysulfate with the inhibitory domain of TIMP‐3

机译：苏勒司素，硫酸软骨素和戊磺酸戊磺酸的相互作用的热力学概况与TIMP-3抑制域的聚硫酸盐

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Extracellular levels of soluble TIMP‐3 are low, reflecting its binding by extracellular matrix (ECM) components including sulfated glycosaminoglycans (SGAGs) and endocytosis via low density lipoprotein receptor‐related protein 1. Since TIMP‐3 inhibits ECM degradation, the ability of SGAGs to elevate extracellular TIMP‐3 is significant for osteoarthritis treatment. Previous studies of such interactions have utilized immobilized TIMP‐3 or ligands. Here, we report the thermodynamics of the interactions of the sGAG‐binding N‐domain of TIMP‐3 with chondroitin sulfate, pentosan polysulfate, and suramin in solution using isothermal titration calorimetry. All three interactions are driven by a favorable negative enthalpy change combined with an unfavorable decrease in entropy. The heat capacity changes (ΔCp) for all of the interactions are zero, indicating an insignificant contribution from hydrophobic interactions.
机译：细胞外水平的可溶性TIMP-3是低的，反射其通过低密度脂蛋白受体相关蛋白的细胞外基质（ECM）组分的细胞外基质（ECM）组分的结合。由于TIMP-3抑制ECM降解，SGAG的能力升高细胞外TIMP-3对于骨关节炎治疗是显着的。以前的这种相互作用的研究利用固定化的TIMP-3或配体。在这里，我们通过等温滴定热量测定溶液中的硫酸软骨素硫酸盐，戊磺酸多硫酸盐和苏拉汀的SGAG结合N-结构域的相互作用的热力学。所有三种相互作用都是由良好的负焓变化而导致的，结合熵的不利减少。所有相互作用的热容量变化（ΔCP）为零，表明疏水相互作用的微不足道。

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