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Principles and practice of determining metal–protein affinities

机译：确定金属蛋白质亲和力的原则与实践

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Metal ions play many critical roles in biology, as structural and catalytic cofactors, and as cell regulatory and signalling elements. The metal–protein affinity, expressed conveniently by the metal dissociation constant,?KD, describes the thermodynamic strength of a metal–protein interaction and is a key parameter that can be used, for example, to understand how proteins may acquire metals in a cell and to identify dynamic elements (e.g. cofactor binding, changing metal availabilities) which regulate protein metalation?in vivo. Here, we outline the fundamental principles and practical considerations that are key to the reliable quantification of metal–protein affinities. We review a selection of spectroscopic probes which can be used to determine protein affinities for essential biological transition metals (including Mn(II), Fe(II), Co(II), Ni(II), Cu(I), Cu(II) and Zn(II)) and, using selected examples, demonstrate how rational probe selection combined with prudent experimental design can be applied to determine accurate?KD?values.
机译：金属离子在生物学中起许多关键作用，作为结构和催化辅助因子，以及作为细胞调节和信号元件。通过金属离解常数方便地表达的金属蛋白质亲和力描述了金属蛋白质相互作用的热力学强度，并且是可以使用的关键参数，例如，以了解蛋白质如何在细胞中获取金属并识别调节蛋白质金属化的动态元素（例如辅助因子结合，不断变化的金属粘合性）？在体内。在这里，我们概述了基本原则和实际考虑，这是金属蛋白质亲和力可靠定量的关键。我们回顾一系列选择性探针，可用于确定必需生物转变金属的蛋白质亲和力（包括Mn（II），Fe（II），Co（II），Ni（II），Cu（I），Cu（II） ）和Zn（ii））和使用所选实施例证，证明可以应用合理的探针选择与谨慎的实验设计相结合以确定准确的？kd？值。

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