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The chaperone Trigger Factor assists the folding of newly synthesized proteins

机译：伴侣触发因子有助于新合成蛋白质的折叠

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Proteins are generated as linear polypeptide chains by ribosomes. They often require assistance from molecular chaperones to fold into functional three-dimensional structures. My thesis addressed how the ribosome-associated chaperone Trigger Factor (TF) supports the folding of newly synthesized proteins in Escherichia coli. We performed protease protection assays to analyse whether TF provides a protected space for nascent polypeptide chains. We then monitored de-novo folding processes by measuring the kinetics of disulphide bond formation within nascent proteins. Our results suggest that TF promotes correct folding in two ways: (ⅰ) by shielding nascent proteins from harmful interactions with their crowded cellular environment and (ⅱ) by constraining premature folding events during synthesis. We therefore described a mechanism that can facilitate productive de-novo folding of proteins.
机译：蛋白质由核糖体产生为线性多肽链。他们通常需要分子伴侣的帮助才能折叠成功能性的三维结构。我的论文探讨了核糖体相关的伴侣触发因子（TF）如何支持大肠杆菌中新合成蛋白质的折叠。我们进行了蛋白酶保护分析，以分析TF是否为新生多肽链提供了受保护的空间。然后，我们通过测量新生蛋白质中二硫键形成的动力学来监测de-novo折叠过程。我们的结果表明，TF通过两种方式促进正确的折叠：（ⅰ）通过保护新生蛋白质与其拥挤的细胞环境之间的有害相互作用，以及（ⅱ）限制合成过程中的过早折叠事件。因此，我们描述了可以促进蛋白质的生产性新折叠的机制。

著录项

  • 来源
    《Futura》 |2010年第2期|p.130-133|共4页
  • 作者

    Anja Hoffmann;

  • 作者单位

    Center of Molecular Biology of the University of Heidelberg, DKFZ-ZMBH-Alliance, Heidelberg, Germany;

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  • 正文语种 eng
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