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Comparisons of Barley Malt Amylolytic Enzyme Thermostabilities to Wort Osmolyte Concentrations, Malt Extract, ASBC Measures of Malt Quality, and Initial Enzyme Activities

机译:大麦麦芽淀粉分解酶对麦汁渗透液浓度,麦芽提取物,ASBC麦芽品质测定和初始酶活性的热稳定性比较

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摘要

La hipótesis de que la concentración osmolito del mosto (OC) se correlaciona mucho mejor que el extracto de malta (ME) con la enzima amilo-lítica termoestabilidades cebada de malta producidos durante varios días de la germinación se puso a prueba. Semillas de cuatro de dos hileras y cuatro de seis hileras cultivares de cebada malteada norteamericanos fueron en un micro-malteado y se tomaron muestras cada 24 horas a lo largo de 6 días de germinación. Las enzimas de α- y β-amilasas y dextri-nasa límite, se analizaron antes y después de maceración a 70℃ durante 30 min para determinar termoestabilidades. Se determinaron las medidas de calidad del OC del mosto, ME, y ASBC de la malta para cada día de la germinación. Para todos los cultivos combinados, sobre todos los días de la germinación, termoestabilidades de β-amilasa en el mosto correlacionada negativa y altamente significativa con ambos OC y ME, aunque más fuertemente con OC (r = -0.62, P < 0.0001, r = -0.46, P < 0.001, respectivamente). Correlaciones de termoestabilidad de límite dextrinasa con el OC del mosto eran también mucho más fuerte que con ME (r = -0.87, P < 0.0001, r = -0.68, P < 0.0001, respectivamente). La termoestabilidad de a-amilasa era o no afectado por o aumentó después de maceración a 70℃. Estos datos sugieren que la termoestabilidad de la β-amilasa y dextrinasa límite se vuelven más limitante para la degradación del almidón como se refleja por OC que como se refleja por ME como producto de germinación. La variación alélica de la β-amilasa intrón Ⅲ no tuvo efecto sobre OC o ME en estos cultivares de cebada de América del Norte. Para todos los cultivos combinados de más de 6 días de germinación, las correlaciones para β-amilasa y límite dextrinasa termoestabilidades frente a las actividades iniciales de α- y β-amilasa y límite dextrinasa estaban significativa y negativa ([termoestabilidades de β-amilasa frente a las actividades iniciales de α-amilasas: r = -0.63, P < 0.0001, β-amilasas: r = -0.68, P < 0.0001, y dextrinasas límite: r = -0.54, P < 0.0001] y [dextrinasa termoestabilidades frente a las actividades iniciales de la α-amilasa: r = -0.63, P < 0.0001, β-amilasa: r = -0.68, P < 0.0001, y el límite dextrinasa: r = -0.54, P < 0.0001]). Estos datos sugieren que la selección para la alta actividad inicial de cualquiera de estas enzimas amilolíticas también seleccionar para alta termoestabilidad de β-amilasa y dextrinasa límite.%The hypothesis that wort osmolyte concentration (OC) would correlate much better than malt extract (ME) with barley amylolytic enzyme thermostabilities of malts produced over several days of germination was tested. Seeds of four two-row and four six-row North American barley cultivars were malted in a micromalter and sampled every 24 hr throughout 6 days of germination, α- and β-amylases and limit dextrinase were assayed before and after mashing at 70℃ for 30 min to determine thermostabilities. Wort OC, ME, and ASBC measures of malt quality were determined for each day of germination. For all cultivars combined, over all days of germination, wort β-amylase thermostabilities correlated negatively and highly significantly with both wort OC and ME, although more strongly with OC (r = -0.62, P < 0.0001; r = -0.46, P < 0.001, respectively). Correlations of limit dextrinase thermostabilities with wort OC were also much stronger than with ME (r = -0.87, P < 0.0001; r = -0.68, P < 0.0001, respectively), α-Amylase thermostability was either unaffected by or increased after mashing at 70℃. These data suggest that β-amylase and limit dextrinase thermostabilities become more limiting to starch degradation as reflected by OC than as reflected by ME as germination proceeds. β-Amylase intron Ⅲ allelic variation had no effect on OC or ME in these North American barley cultivars. For all cultivars combined over 6 days of germination, the correlations for β-amylase and limit dextrinase thermostabilities versus the initial activities of α- and β-amylase and limit dextrinase were significant and negative ([β-amylase thermostabilities versus initial activities of α-amylases: r = -0.63, P < 0.0001, β-amylases: r = -0.68, P < 0.0001, and limit dextrinases: r = -0.54, P < 0.0001] and [dextrinase thermostabilities versus initial activities of α-amylase: r = -0.63, P < 0.0001, β-amylase: r = -0.68, P < 0.0001, and limit dextrinase: r = -0.54, P < 0.0001]). These data suggest that selection for high initial activity of any of these amylolytic enzymes would also select for high thermostability of β-amylase and limit dextrinase.
机译:测试了麦芽的渗透液浓度(OC)比麦芽提取物(ME)与发芽几天中产生的麦芽大麦的淀粉分解酶热稳定性相关性更好的假说。将来自北美发芽大麦品种的两行中的四行和六行中的四行中的种子进行微芽处理,并在整个发芽6天中每24小时取样一次。在70℃浸渍30分钟前后对α-和β-淀粉酶和临界糊精酶进行分析,以确定其热稳定性。在发芽的每一天确定麦芽的OC,ME和ASBC的OC质量指标。对于所有组合的培养物,在萌发的所有天中,芥菜中β-淀粉酶的热稳定性与OC和ME均呈负相关,且高度显着,而与OC则更强(r = -0.62,P <0.0001,r = -0.46,P <0.001)。麦芽汁OC的糊精酶极限热稳定性相关性也比ME强得多(分别为r = -0.87,P <0.0001,r = -0.68,P <0.0001)。浸渍至70℃后,α-淀粉酶的热稳定性不受影响或增加。这些数据表明,临界角β-淀粉酶和糊精酶的热稳定性对淀粉降解的限制更为严格,如OC所反映的,而不是ME所表现为发芽产物。在这些北美大麦品种中,β-淀粉酶内含子Ⅲ的等位基因变异对OC或ME没有影响。对于萌发超过6天的所有组合培养物,β-淀粉酶和极限糊精酶的热稳定性与α-和β-淀粉酶和极限糊精酶的初始活性的相关性均显着且为负值([β-淀粉酶热稳定性与α-淀粉酶的初始活性:r = -0.63,P <0.0001,β-淀粉酶:r = -0.68,P <0.0001,极限糊精:r = -0.54,P <0.0001]和[糊精对α-淀粉酶的初始活性:r = -0.63,P <0.0001,β-淀粉酶:r = -0.68,P <0.0001,糊精酶极限:r = -0.54,P <0.0001])。这些数据表明选择这些淀粉分解酶中的任何一种都具有较高的初始活性,同时还选择了β-淀粉酶和临界糊精酶的高热稳定性。%麦芽汁渗透压浓度(OC)的相关性比麦芽提取物(ME)更好。用大麦淀粉分解酶测试了发芽几天中产生的麦芽的热稳定性。将四个2行和4个6行北美大麦品种的种子在微型麦芽中发芽,并在发芽的6天中每24小时取样一次,在70℃捣碎之前和之后测定α-和β-淀粉酶和极限糊精酶。 30分钟确定热稳定性。确定发芽的每一天的麦芽质量的麦芽超滤,湿热和ASBC指标。对于所有组合的品种,在发芽的所有天中,麦芽汁β-淀粉酶的热稳定性与麦芽汁OC和ME呈负相关且高度相关,尽管与OC的相关性更强(r = -0.62,P <0.0001; r ​​= -0.46,P <分别为0.001)。麦芽汁OC与极限糊精酶热稳定性的相关性也比ME强得多(分别为r = -0.87,P <0.0001; r ​​= -0.68,P <0.0001),α-淀粉酶的热稳定性不受淀粉糊化后的影响或增加。 70℃。这些数据表明,随着发芽的进行,由OC反映的β-淀粉酶和极限糊精酶的热稳定性变得更受淀粉降解的限制,而ME反映出。在这些北美大麦品种中,β-淀粉酶内含子Ⅲ等位基因变异对OC或ME没有影响。对于萌发超过6天的所有品种,β-淀粉酶和极限糊精酶热稳定性与α-淀粉酶和β-淀粉酶和极限糊精酶的初始活性之间的相关性均显着且为负值([β-淀粉酶热稳定性与α-淀粉酶的初始活性淀粉酶:r = -0.63,P <0.0001,β-淀粉酶:r = -0.68,P <0.0001,极限糊精:r = -0.54,P <0.0001]和[糊精酶热稳定性与α-淀粉酶的初始活性的关系:r = -0.63,P <0.0001,β-淀粉酶:r = -0.68,P <0.0001,极限糊精酶:r = -0.54,P <0.0001]。这些数据表明,对于任何这些淀粉分解酶的高初始活性的选择也将对β-淀粉酶的高热稳定性和极限糊精酶进行选择。

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