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Cross-talk of membrane lipids and Alzheimer-related proteins

机译：膜脂与阿兹海默症相关蛋白的串扰

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Alzheimer’s disease (AD) is neuropathologically characterized by the combined occurrence of extracellular β-amyloid plaques and intracellular neurofibrillary tangles in the brain. While plaques contain aggregated forms of the amyloid β-peptide (Aβ), tangles are formed by fibrillar forms of the microtubule associated protein tau. All mutations identified so far to cause familial forms of early onset AD (FAD) are localized close to or within the Aβ domain of the amyloid precursor protein (APP) or in the presenilin proteins that are essential components of a protease complex involved in the generation of Aβ. Mutations in the tau gene are not associated with FAD, but can cause other forms of dementia. The genetics of FAD together with biochemical and cell biological data, led to the formulation of the amyloid hypothesis, stating that accumulation and aggregation of Aβ is the primary event in the pathogenesis of AD, while tau might mediate its toxicity and neurodegeneration.
机译：在神经病理学上，阿尔茨海默氏病（AD）的特征是大脑中存在细胞外β-淀粉样蛋白斑块和细胞内神经原纤维缠结。噬菌斑含有淀粉样β肽（Aβ）的聚集形式，而缠结是由微管相关蛋白tau的原纤维形式形成的。到目前为止，已鉴定出可导致家族形式的早发型AD（FAD）的所有突变均位于淀粉样前体蛋白（APP）的Aβ域附近或内部，或早老素蛋白中，而早老素蛋白是参与该过程的蛋白酶复合物的重要组成部分Aβ。 tau基因的突变与FAD不相关，但可以引起其他形式的痴呆。 FAD的遗传学以及生化和细胞生物学数据共同导致淀粉样蛋白假说的提出，指出Aβ的积累和聚集是AD发病的主要事件，而tau可能介导其毒性和神经退行性变。

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