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Nucleosome-Chd1 structure and implications for chromatin remodelling

机译：核小体-Chd1结构及其对染色质重塑的影响

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Chromatin-remodelling factors change nucleosome positioning and facilitate DNA transcription, replication, and repair(1). The conserved remodelling factor chromodomain-helicase-DNA binding protein 1 (Chd1)(2) can shift nucleosomes and induce regular nucleosome spacing(3-5). Chd1 is required for the passage of RNA polymerase II through nucleosomes(6) and for cellular pluripotency(7). Chd1 contains the DNA-binding domains SANT and SLIDE, a bilobal motor domain that hydrolyses ATP, and a regulatory double chromodomain. Here we report the cryo-electron microscopy structure of Chd1 from the yeast Saccharomyces cerevisiae bound to a nucleosome at a resolution of 4.8 angstrom. Chd1 detaches two turns of DNA from the histone octamer and binds between the two DNA gyres in a state poised for catalysis. The SANT and SLIDE domains contact detached DNA around superhelical location (SHL) -7 of the first DNA gyre. The ATPase motor binds the second DNA gyre at SHL +2 and is anchored to the N-terminal tail of histone H4, as seen in a recent nucleosome-Snf2 ATPase structure(8). Comparisons with published results(9) reveal that the double chromodomain swings towards nucleosomal DNA at SHL +1, resulting in ATPase closure. The ATPase can then promote translocation of DNA towards the nucleosome dyad, thereby loosening the first DNA gyre and remodelling the nucleosome. Translocation may involve ratcheting of the two lobes of the ATPase, which is trapped in a pre-or post-translocation state in the absence(8) or presence, respectively, of transition state-mimicking compounds.
机译：染色质重塑因子改变核小体的定位并促进DNA转录，复制和修复（1）。保守的重塑因子染色体结构域-解旋酶-DNA结合蛋白1（Chd1）（2）可以转移核小体并诱导规则的核小体间距（3-5）。 Chd1是RNA聚合酶II通过核小体（6）和细胞多能性（7）所必需的。 Chd1包含DNA结合结构域SANT和SLIDE，水解ATP的双叶运动结构域和调节性双色域。在这里我们报告从酵母Saccharomyces cerevisiae绑定到核小体在4.8埃分辨率的Chd1的低温电子显微镜结构。 Chd1从组蛋白八聚体中分离出两匝DNA，并以准备好催化的状态结合在两个DNA回旋体之间。 SANT和SLIDE域在第一个DNA回旋的超螺旋位置（SHL）-7附近接触分离的DNA。 ATPase马达在SHL +2处结合第二个DNA回旋体，并锚定在组蛋白H4的N末端尾部，如最近的核小体-Snf2 ATPase结构所示（8）。与已发表结果的比较（9）表明，双色域向SHL +1处的核小体DNA摆动，从而导致ATPase封闭。然后，ATPase可以促进DNA向核小体二元体的移位，从而使第一个DNA回旋体松动并重塑核小体。易位可能涉及棘离的ATPase的两个叶，它们分别在不存在模仿过渡态的化合物（8）或存在的情况下以易位前或易位状态捕获。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2017年第7677期|539-542|共4页
  • 作者

    Farnung Lucas; Vos Seychelle M.; Wigge Christoph; Cramer Patrick;

  • 作者单位

    Max Planck Inst Biophys Chem, Dept Mol Biol, Fassberg 11, D-37077 Gottingen, Germany;

    Max Planck Inst Biophys Chem, Dept Mol Biol, Fassberg 11, D-37077 Gottingen, Germany;

    Max Planck Inst Biophys Chem, Dept Mol Biol, Fassberg 11, D-37077 Gottingen, Germany;

    Max Planck Inst Biophys Chem, Dept Mol Biol, Fassberg 11, D-37077 Gottingen, Germany;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
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