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Crystal structure of the entire respiratory complex I

机译：整个呼吸系统的晶体结构I

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Complex I is the first and largest enzyme of the respiratory chain and has a central role in cellular energy production through the coupling of NADH:ubiquinone electron transfer to proton translocation. It is also implicated in many common human neurodegenerative diseases. Here, we report the first crystal structure of the entire, intact complex I (from Thermus thermophilus) at 3.3 A resolution. The structure of the 536-kDa complex comprises 16 different subunits, with a total of 64 transmembrane helices and 9 iron-sulphur clusters. The core fold of subunit Nqo8 (ND1 in humans) is, unexpectedly, similar to a half-channel of the antiporter-like subunits. Small subunits nearby form a linked second half-channel, which completes the fourth proton-translocation pathway (present in addition to the channels in three antiporter-like subunits). The quinone-binding site is unusually long, narrow and enclosed. The quinone headgroup binds at the deep end of this chamber, near iron-sulphur cluster N2. Notably, the chamber is linked to the fourth channel by a 'funnel' of charged residues. The link continues over the entire membrane domain as a flexible central axis of charged and polar residues, and probably has a leading role in the propagation of conformations! changes, aided by coupling elements. The structure suggests that a unique, out-of-the-membrane quinone-reaction chamber enables the redox energy to drive concerted long-range conformational changes in the four antiporter-like domains, resulting in translocation of four protons per cycle.%Complex I是线粒体电子传输链的第一个和最大的酶，此前它是呼吸链中没有一个完全已知结构的惟一成分。本文作者提出了整个CorrlpIex I的原子结构。该酶帮助两个电子从NADH向泛醌转移，其转移与四个质子穿过细菌或内线粒体膜的转位相耦合。该结构显示了几个出平意料的特征，其中包括一个长“反应室”(reactiorl chamber)，它容纳憎水基质醌，使该酶能够利用其“氧化还原”能量。这种大型蛋白机器的异常机制涉及化学能源与四个分子泵之间的长距离机械耦合，以穿过细胞膜的一个质子梯度的形式存储能量。
机译：配合物I是呼吸链中第一个也是最大的酶，通过将NADH：泛醌电子转移与质子转运结合，在细胞能量产生中起着核心作用。它也与许多常见的人类神经退行性疾病有关。在这里，我们报告了完整完整的复合体I（来自嗜热栖热菌）的第一个晶体结构，分辨率为3.3A。 536 kDa复合物的结构包含16个不同的亚基，共有64个跨膜螺旋和9个铁硫簇。 Nqo8亚基（人类中的ND1）的核心折叠出乎意料地类似于反转运蛋白样亚基的半通道。附近的小亚基形成一个相连的第二个半通道，该通道完成了第四个质子转运途径（除了三个反转运蛋白样亚基中的通道外）。醌结合位点异常长，狭窄且封闭。醌头基结合在该室的深端，靠近铁-硫簇N2。值得注意的是，该腔室通过带电荷的残留物的“漏斗”连接到第四通道。该连接在整个膜结构域上作为带电和极性残基的灵活中心轴继续延伸，并且可能在构象的传播中起着主导作用！变化，借助耦合元素。该结构表明，独特的膜外醌反应室使氧化还原能驱动四个反向转运蛋白样结构域中一致的远程构象变化，从而导致每个周期四个质子易位。％Complex I是线粒体电子传输链的第一个和最大的酶，丝网它是呼吸链中没有一个完全已知结构的惟一的。本文作者提出了整个CorrlpIex I的原子结构。该酶帮助两个电子从NADH向该结构显示了几个出平意料的特征，其中包括一个长的“反应室”（reactiorl chamber），它容纳了疏水性。这种大型蛋白机器的异常机制涉及化学能源与四个分子泵之间的长距离机械置换，以穿透细胞膜的一个质子梯度的形式。存储能量。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2013年第7438期|443-448a3|共7页
  • 作者

    Rozbeh Baradaran; John M. Berrisford; Gurdeep S. Minhas; Leonid A. Sazanov;

  • 作者单位

    Medical Council Mitochondrial Biology Unit, WellcomeTrust/MRC Building, Hills Road, Cambridge CB2OXY, UK;

    Medical Council Mitochondrial Biology Unit, WellcomeTrust/MRC Building, Hills Road, Cambridge CB2OXY, UK,Presentaddress: European Bioinformatics Institute, CambridgeCB10 1SD.UK;

    Medical Council Mitochondrial Biology Unit, WellcomeTrust/MRC Building, Hills Road, Cambridge CB2OXY, UK;

    Medical Council Mitochondrial Biology Unit, WellcomeTrust/MRC Building, Hills Road, Cambridge CB2OXY, UK;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
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  • 正文语种 eng
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