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【24h】

Structural basis for specific cleavage of Lys 63-linked polyubiquitin chains

机译：Lys 63连接的多泛素链特异性切割的结构基础

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Deubiquitinating enzymes (DUBs) remove ubiquitin from conjugated substrates to regulate various cellular processes. The Zn~(2+)-dependent DUBs AMSH and AMSH-LP regulate receptor trafficking by specifically cleaving Lys 63-linked polyubiquitin chains from internalized receptors. Here we report the crystal structures of the human AMSH-LP DUB domain alone and in complex with a Lys 63-linked di-ubiquitin at 1.2 A and 1.6 A resolutions, respectively. The AMSH-LP DUB domain consists of a Zn~(2+)-coordinating catalytic core and two characteristic insertions, Ins-1 and Ins-2. The distal ubiquitin interacts with lns-1 and the core, whereas the proximal ubiquitin interacts with lns-2 and the core. The core and lns-1 form a catalytic groove that accommodates the Lys 63 side chain of the proximal ubiquitin and the isopeptide-linked carboxy-terminal tail of the distal ubiquitin. This is the first reported structure of a DUB in complex with an isopeptide-linked ubiquitin chain, which reveals the mechanism for Lys 63-linkage-specific deubiquitination by AMSH family members.
机译：去泛素化酶（DUBs）从结合的底物中去除泛素，从而调节各种细胞过程。依赖于Zn〜（2+）的DUBs AMSH和AMSH-LP通过从内在受体特异性裂解Lys 63连接的聚泛素链来调节受体运输。在这里，我们分别报告了人类AMSH-LP DUB结构域的晶体结构以及与Lys 63连接的双泛素的复合结构，其分辨率分别为1.2 A和1.6A。 AMSH-LP DUB结构域由一个Zn〜（2+）配位的催化核心和两个特征插入物Ins-1和Ins-2组成。远端泛素与lns-1和核心相互作用，而近端泛素与lns-2和核心相互作用。核心和lns-1形成一个催化槽，该槽容纳近端泛素的Lys 63侧链和远端泛素的异肽连接的羧基末端。这是第一个报道的DUB与异肽连接的泛素链复合的结构，揭示了AMSH家族成员Lys 63连锁特异性脱泛的机制。

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