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Structure of a complex of the ATPase SecA and the protein-translocation channel

机译：ATPase SecA和蛋白质易位通道复合物的结构

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摘要

Most proteins are secreted from bacteria by the interaction of the cytoplasmic SecA ATPase with a membrane channel, formed by the heterotrimeric SecY complex. Here we report the crystal structure of SecA bound to the SecY complex, with a maximum resolution of 4.5 angstroem (A), obtained for components from Thermotoga maritimea. One copy of SecA in an intermediate state of ATP hydrolysis is bound to one molecule of the SecY complex. Both partners undergo important conformational changes on interaction. The polypeptide-cross-linking domain of SecA makes a large conformational change that could capture the translocation substrate in a 'clamp'. Polypeptide movement through the SecY channel could be achieved by the motion of a 'two-helix finger' of SecA inside the cytoplasmic funnel of SecY, and by the coordinated tightening and widening of SecA's clamp above the SecY pore. SecA binding generates a 'window' at the lateral gate of the SecY channel and it displaces the plug domain, preparing the channel for signal sequence binding and channel opening.
机译：大多数蛋白质是通过胞质SecA ATPase与异源三聚体SecY复合物形成的膜通道相互作用而从细菌分泌的。在这里我们报告绑定到SecY复杂的SecA的晶体结构，最大分辨率为4.5 angstroem（A），从海栖嗜热菌中获得。 SecA的一个副本处于ATP水解的中间状态，与一个分子的SecY复合物结合。双方在交互上都经历了重要的构象变化。 SecA的多肽交联结构域发生了很大的构象变化，可以捕获“钳位”中的易位底物。通过SecY的细胞质漏斗内部的SecA的“双螺旋手指”运动，以及SecA孔上方SecA的钳位的协调拧紧和加宽，可以实现通过SecY通道的多肽运动。 SecA绑定在SecY通道的侧向门处生成一个“窗口”，并替换了插入域，为通道进行信号序列绑定和通道打开做好了准备。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2008年第7215期|p.936-943|共8页
  • 作者

    Jochen Zimmer; Yunsun Nam; Tom A. Rapoport;

  • 作者单位

    Howard Hughes Medical Institute and Department of Cell Biology, Harvard Medical School, 240 Longwood Avenue, Boston, Massachusetts 02115, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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