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A cytosolic trans-activation domain essential for ammonium uptake

机译：铵吸收必不可少的胞质反式激活结构域

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摘要

Polytopic membrane proteins are essential for cellular uptake and release of nutrients. To prevent toxic accumulation, rapid shut-off mechanisms are required. Here we show that the soluble cytosolic carboxy terminus of an oligomeric ammonium transporter from Arabidopsis thaliana serves as an allosteric regulator essential for function; mutations in the C-terminal domain, conserved between bacteria, fungi and plants, led to loss of transport activity. When co-expressed with intact transporters, mutants inactivated functional subunits, but left their stability unaffected. Co-expression of two inactive transporters, one with a defective pore, the other with an ablated C terminus, reconstituted activity. The crystal structure of an Archaeoglobus fulgidus ammonium transporter (AMT) suggests that the C terminus interacts physically with cytosolic loops of the neighbouring subunit. Phosphorylation of conserved sites in the C terminus are proposed as the cognate control mechanism. Conformational coupling between monomers provides a mechanism for tight regulation, for increasing the dynamic range of sensing and memorizing prior events, and may be a general mechanism for transporter regulation.
机译：多糖膜蛋白对于细胞摄取和释放营养至关重要。为防止毒性积聚，需要快速关闭机制。在这里，我们显示了拟南芥寡聚铵转运蛋白的可溶性细胞溶质羧基末端，是功能必需的变构调节剂。细菌，真菌和植物之间保守的C末端结构域突变导致运输活性丧失。当与完整的转运蛋白共表达时，突变体使功能性亚基失活，但其稳定性不受影响。共表达两种无活性的转运蛋白，一种具有毛孔缺陷，另一种具有烧蚀的C末端，重建了活性。始发古菌铵转运蛋白（AMT）的晶体结构表明，C末端与相邻亚基的胞质环发生物理相互作用。 C末端保守位点的磷酸化被提议作为同源控制机制。单体之间的构象偶联提供了严格调节的机制，用于增加感测和记忆先验事件的动态范围，并且可能是转运蛋白调节的一般机制。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2007年第7132期|p.195-198|共4页
  • 作者

    D. Loque; S. Lalonde; L. L. Looger; N. von Wiren; W. B. Frommer;

  • 作者单位

    Carnegie Institution, 260 Panama St, Stanford, California 94305, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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