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Functional dissection of protein complexes involved in yeast chromosome biology using a genetic interaction map

机译：使用遗传相互作用图谱分析涉及酵母染色体生物学的蛋白质复合物的功能

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Defining the functional relationships between proteins is critical for understanding virtually all aspects of cell biology. Large-scale identification of protein complexes has provided one important step towards this goal; however, even knowledge of the stoichi-ometry, affinity and lifetime of every protein-protein interaction would not reveal the functional relationships between and within such complexes. Genetic interactions can provide functional information that is largely invisible to protein-protein interaction data sets. Here we present an epistatk miniarray profile (E-MAP) consisting of quantitative pairwise measurements of the genetic interactions between 743 Saccharomyces cerevisiae genes involved in various aspects of chromosome biology (including DNA replication/repair, chromatid segregation and transcriptional regulation). This E-MAP reveals that physical interactions fall into two well-represented classes distinguished by whether or not the individual proteins act coherently to carry out a common function. Thus, genetic interaction data make it possible to dissect functionally multi-protein complexes, including Mediator, and to organize distinct protein complexes into pathways. In one pathway defined here, we show that Rtt109 is the founding member of a novel class of histone acetyltransferases responsible for Asfl-dependent acet-ylation of histone H3 on lysine 56. This modification, in turn, enables a ubiquitin ligase complex containing the cullin Rtt101 to ensure genomic integrity during DNA replication.
机译：定义蛋白质之间的功能关系对于理解细胞生物学的几乎所有方面都是至关重要的。蛋白质复合物的大规模鉴定为实现这一目标提供了重要的一步。然而，即使对每种蛋白质-蛋白质相互作用的化学计量，亲和力和寿命的了解也无法揭示此类复合物之间及其内部的功能关系。遗传相互作用可以提供蛋白质-蛋白质相互作用数据集基本上看不见的功能信息。在这里，我们介绍了一个Epistatk微型阵列图谱（E-MAP），该图谱由涉及染色体生物学各个方面（包括DNA复制/修复，染色单体分离和转录调控）的743个酿酒酵母基因之间的遗传相互作用的定量成对测量组成。该E-MAP揭示了物理相互作用分为两个很好表示的类别，其区别在于各个蛋白是否相干地起作用以执行共同的功能。因此，遗传相互作用数据使解剖包括介体在内的功能上的多蛋白复合物成为可能，并将独特的蛋白复合物组织成途径。在此处定义的一个途径中，我们显示Rtt109是负责组氨酸H3在赖氨酸56上的Asfl依赖性乙酰化的新型一类组蛋白乙酰转移酶的创始成员。这种修饰反过来使包含泛素的泛素连接酶复合物成为可能。 Rtt101可确保DNA复制过程中的基因组完整性。

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