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Cycling of O-linked β-N-acetylglucosamine on nucleocytoplasmic proteins

机译:O-连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖在细胞质蛋白上的循环

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摘要

All animals and plants dynamically attach and remove O-linked β-N-acetylglucosamine (O-GlcNAc) at serine and threonine residues on myriad nuclear and cytoplasmic proteins. O-GlcNAc cycling, which is tightly regulated by the concerted actions of two highly conserved enzymes, serves as a nutrient and stress sensor. On some proteins, O-GlcNAc competes directly with phosphate for serine/threonine residues. Glycosylation with O-GlcNAc modulates signalling, and influences protein expression, degradation and trafficking. Emerging data indicate that O-GlcNAc glycosylation has a role in the aetiology of diabetes and neurodegeneration.
机译:所有动植物都会动态地附着并去除无数核蛋白和胞质蛋白上丝氨酸和苏氨酸残基上的O-连接的β-N-乙酰氨基葡萄糖(O-GlcNAc)。 O-GlcNAc循环受两种高度保守的酶的协同作用严格调节,可作为营养和压力传感器。在某些蛋白质上,O-GlcNAc与磷酸盐直接竞争丝氨酸/苏氨酸残基。 O-GlcNAc的糖基化调节信号传导,并影响蛋白质表达,降解和运输。新兴数据表明,O-GlcNAc糖基化在糖尿病和神经退行性疾病的病因中具有作用。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2007年第7139期|p.1017-1022|共6页
  • 作者单位

    Department of Biological Chemistry, Johns Hopkins University, School of Medicine, 725 North Wolfe Street, Baltimore, Maryland 21205-2185, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

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