• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Nature >Crystal structure of a catalytic intermediate of the maltose transporter
【24h】

Crystal structure of a catalytic intermediate of the maltose transporter

机译：麦芽糖转运蛋白的催化中间体的晶体结构

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

The maltose uptake system of Escherichia coli is a well-characterized member of the ATP-binding cassette transporter superfamily. Here we present the 2.8-A crystal structure of the intact maltose transporter in complex with the maltose-binding protein, maltose and ATP. This structure, stabilized by a mutation that prevents ATP hydrolysis, captures the ATP-binding cassette dimer in a closed, ATP-bound conformation. Maltose is occluded within a solvent-filled cavity at the interface of the two transmembrane subunits, about halfway into the lipid bilayer. The binding protein docks onto the entrance of the cavity in an open conformation and serves as a cap to ensure unidirectional translocation of the sugar molecule. These results provide direct evidence for a concerted mechanism of transport in which solute is transferred from the binding protein to the transmembrane subunits when the cassette dimer closes to hydrolyse ATP.
机译：大肠杆菌的麦芽糖摄取系统是ATP结合盒转运蛋白超家族的一个很好表征的成员。在这里，我们提出了完整的麦芽糖转运蛋白与麦芽糖结合蛋白，麦芽糖和ATP结合的2.8-A晶体结构。这种结构通过防止ATP水解的突变而稳定，以封闭的，ATP结合的构型捕获了ATP结合盒二聚体。麦芽糖被闭塞在两个跨膜亚基界面处的溶剂充满的空腔中，大约进入脂质双层的一半。结合蛋白以开放的构象停靠在腔体的入口上，并用作帽以确保糖分子的单向转运。这些结果为协调的运输机制提供了直接的证据，其中当盒二聚体关闭以水解ATP时，溶质从结合蛋白转移到跨膜亚基。

著录项

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号