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Determining the architectures of macromolecular assemblies

机译：确定大分子组装的体系结构

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To understand the workings of a living cell, we need to know the architectures of its macromolecular assemblies. Here we show how proteomic data can be used to determine such structures. The process involves the collection of sufficient and diverse high-quality data, translation of these data into spatial restraints, and an optimization that uses the restraints to generate an ensemble of structures consistent with the data. Analysis of the ensemble produces a detailed architectural map of the assembly. We developed our approach on a challenging model system, the nuclear pore complex (NPC). The NPC acts as a dynamic barrier, controlling access to and from the nucleus, and in yeast is a 50 MDa assembly of 456 proteins. The resulting structure, presented in an accompanying paper, reveals the configuration of the proteins in the NPC, providing insights into its evolution and architectural principles. The present approach should be applicable to many other macromolecular assemblies.
机译：要了解活细胞的工作原理，我们需要了解其大分子组装体的结构。在这里，我们展示了蛋白质组学数据如何用于确定此类结构。该过程涉及收集充足且多样化的高质量数据，将这些数据转换为空间约束，以及使用约束生成与数据一致的结构整体的优化。对集合进行分析会生成该组件的详细架构图。我们在具有挑战性的模型系统核孔复合体（NPC）上开发了我们的方法。 NPC充当动态屏障，控制进出核的通道，在酵母中是456种蛋白质的50 MDa装配体。随附论文中介绍的最终结构揭示了NPC中蛋白质的构型，从而深入了解了其进化和结构原理。本方法应适用于许多其他大分子组装体。

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