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Structural insights into a yeast prion illuminate nucleation and strain diversity

机译：对酵母病毒的结构见解阐明了成核和菌株多样性

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Self-perpetuating changes in the conformations of amyloidogenic proteins play vital roles in normal biology and disease. Despite intense research, the architecture and conformational conversion of amyloids remain poorly understood. Amyloid conformers of Sup35 are the molecular embodiment of the yeast prion known as [ PSI], which produces heritable changes in phenotype through self-perpetuating changes in protein folding. Here we determine the nature of Sup35' s cooperatively folded amyloid core, and use this information to investigate central questions in prion biology. Specific segments of the amyloid core form intermolecular contacts in a 'Head-to-Head', 'Tail-to-Tail' fashion, but the 'Central Core' is sequestered through intramolecular contacts. The Head acquires productive interactions first, and these nucleate assembly. Variations in the length of the amyloid core and the nature of intermolecular interfaces form the structural basis of distinct prion 'strains', which produce variant phenotypes in vivo. These findings resolve several problems in yeast prion biology and have broad implications for other amyloids.
机译：淀粉样蛋白原构象的自我持久变化在正常生物学和疾病中起着至关重要的作用。尽管进行了深入的研究，但对淀粉样蛋白的结构和构象转化仍知之甚少。 Sup35的淀粉样蛋白构象异构体是酵母病毒的分子实施方案，称为[PSI]，它通过蛋白质折叠的自我延续变化而产生可遗传的表型变化。在这里，我们确定Sup35的淀粉样蛋白折叠核心的性质，并使用此信息来研究病毒生物学中的核心问题。淀粉样蛋白核的特定片段以“头对头”，“尾对尾”的方式形成分子间接触，但是“中心核”通过分子内接触被隔离。头首先获得生产性相互作用，然后这些成核的组装。淀粉样蛋白核的长度的变化和分子间界面的性质形成了不同的病毒“菌株”的结构基础，它们在体内产生了不同的表型。这些发现解决了酵母病毒生物学中的几个问题，并对其他淀粉样蛋白具有广泛的意义。

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