• 主题
高级搜索  >
历史搜索 清空历史
首页> 外文期刊>Nature >Form and function instructions
【24h】

Form and function instructions

机译：形式和功能说明

获取原文
获取原文并翻译 | 示例
           
页面导航
  • 摘要
  • 著录项
  • 相似文献
  • 相关主题

摘要

How much and what kind of information is required to fold a chain of amino acids into a functioning protein? It seems the problem may not be as daunting as once thought — the solution is in the coevolution data. The linear sequence of amino acids in a protein specifies its final three-dimensional structure and function. But what molecular information is necessary and sufficient to specify protein form and function? In papers on pages 512 and 579 of this issue, Ran-ganathan and colleagues demonstrate that maintaining the conservation pattern in a protein family, along with a surprisingly small subset of coevolving residues, enables the generation of low-homology sequences that fold and function. The studies indicate that the number of crucial interactions in a protein may be smaller than previously thought — a boon for those who want to design novel proteins from scratch to fulfil a specific function. The authors studied a large family of protein modules, called the WW domains, that mediate protein-protein interactions by binding to sequences that are rich in the amino acid pro-line. They aligned 120 WW domains from natural proteins, and looked at the distribution of amino acids that occurs at all of the positions along the polypeptide. By comparing each position against the mean distribution from all proteins, they identified those positions that have been conserved throughout evolution and are therefore likely to have some structural or functional significance (Fig. 1). Conservation in these terms means that the amino acid is the same.
机译：将氨基酸链折叠成功能蛋白需要多少信息？看来问题可能没有想象中的那么令人生畏-解决方案在协同进化数据中。蛋白质中氨基酸的线性序列指定了其最终的三维结构和功能。但是，什么分子信息对于指定蛋白质的形式和功能是必要的和充分的呢？在本期第512和579页的论文中，Ran-Ganathan及其同事证明了，保持蛋白质家族中的保守性模式以及令人惊讶的共同进化残基的小部分，能够生成折叠和起作用的低同源性序列。研究表明，蛋白质中关键相互作用的数量可能比以前认为的要少，这对于那些希望从头开始设计新蛋白质以实现特定功能的人来说是福音。作者研究了一大类蛋白质模块，称为WW域，该模块通过与富含氨基酸脯氨酸的序列结合来介导蛋白质-蛋白质相互作用。他们比对了来自天然蛋白质的120个WW结构域，并观察了沿多肽所有位置出现的氨基酸分布。通过比较每个蛋白质的位置与所有蛋白质的平均分布，他们确定了那些在整个进化过程中都保守的位置，因此可能具有一定的结构或功能意义（图1）。这些保守性意指氨基酸相同。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2005年第7058期|p.486-487|共2页
  • 作者

    Jeffery W.Kelly;

  • 作者单位

    Department of Chemistry, The Scripps Research Institute, La Jolla, California 92037, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
  • 关键词

相似文献

  • 外文文献
  • 中文文献
  • 专利
获取原文

客服邮箱：kefu@zhangqiaokeyan.com

京公网安备：11010802029741号 ICP备案号：京ICP备15016152号-6 六维联合信息科技 (北京) 有限公司©版权所有

  • 客服微信

  • 服务号