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Structural analysis of a eukaryotic sliding DNA clamp-clamp loader complex

机译：真核滑动DNA夹钳装载机复合物的结构分析

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Sliding clamps are ring-shaped proteins that encircle DNA and confer high processivity on DNA polymerases. Here we report the crystal structure of the five-protein clamp loader complex ( replication factor-C, RFC) of the yeast Saccharomyces cerevisiae, bound to the sliding clamp ( proliferating cell nuclear antigen, PCNA). Tight interfacial coordination of the ATP analogue ATP-gamma S by RFC results in a spiral arrangement of the ATPase domains of the clamp loader above the PCNA ring. Placement of a model for primed DNA within the central hole of PCNA reveals a striking correspondence between the RFC spiral and the grooves of the DNA double helix. This model, in which the clamp loader complex locks onto primed DNA in a screw-cap-like arrangement, provides a simple explanation for the process by which the engagement of primer-template junctions by the RFC: PCNA complex results in ATP hydrolysis and release of the sliding clamp on DNA.
机译：滑动夹是环状蛋白质，可环绕DNA并赋予DNA聚合酶高生产力。在这里，我们报道了与酿酒酵母结合的五种蛋白质钳状装载物复合物（复制因子-C，RFC）的晶体结构，与滑动钳状（增殖细胞核抗原，PCNA）结合。 RFC对ATP类似物ATP-γS的紧密界面配位导致钳形加载子ATPase结构域的螺旋排列在PCNA环上方。在PCNA中心孔中放置引发DNA的模型的模型揭示了RFC螺旋与DNA双螺旋凹槽之间的惊人对应关系。该模型中的钳状装载物复合物以螺帽状排列方式锁定在已涂有底漆的DNA上，从而为RFC：PCNA复合物与引物-模板接合的接合导致ATP水解和释放的过程提供了简单的解释。 DNA上的滑动夹的示意图。

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