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【24h】

Sight at the end of the tunnel: A chaperone molecule called trigger factor binds new polypeptide chains as they emerge from the protein-synthesis machinery. Crystal structures suggest that this molecule forms a hydrophobic 'cradle'

机译：隧道尽头的视线：一种称为触发因子的分子伴侣结合了新的多肽链，因为它们是从蛋白质合成机器中出来的。晶体结构表明该分子形成疏水的“摇篮”

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Cells seem to leave nothing to chance, including the final step of information transfer--the folding of a newly made chain of amino acids into a three-dimensional, active, 'native' protein. Specialized proteins called molecular chaperones ensure thatthe process of folding, determined by the amino-acid sequence of a polypeptide chain, does not go awry. On page 590 of this issue, Ferbitz et al. present crystallographic images of a bacterial chaperone called trigger factor. The images provide clues tohow this molecule interacts with the newly synthesized polypeptide chain as it emerges from a tunnel in the protein-synthesizing machinery (the ribosome), potentially cradling and protecting segments of the polypeptide.
机译：细胞似乎没有任何机会，包括信息传递的最后步骤-将新制造的氨基酸链折叠成三维，活性的“天然”蛋白质。被称为分子伴侣的特殊蛋白质可确保折叠过程不会出错，折叠过程由多肽链的氨基酸序列决定。在本期的第590页上，Ferbitz等人。目前，细菌伴侣的晶体学图像称为触发因子。这些图像提供了线索，说明当该分子从蛋白质合成机器（核糖体）中的隧道中出来时，该分子如何与新合成的多肽链相互作用，从而潜在地形成并保护了多肽的片段。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2004年第7008期|p.520-522|共3页
  • 作者

    Arthur Horwich;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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