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Processivity of the single-headed kinesin KIF1A through biased binding to tubulin

机译：单向驱动蛋白KIF1A通过与微管蛋白的偏向结合的持续性

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Conventional isoforms of the motor protein kinesin behave functionally not as 'single molecules' but as 'two molecules' paired. This dimeric structure poses a barrier to solving its mechanism. To overcome this problem, we used an unconventional kinesin KIF1A (refs 5, 6) as a model molecule. KIF1A moves processively as an independent monomer, and can also work synergistically as a functional dimer. Here we show, by measuring its movement with an optical trapping system, that a single ATP hydrolysis triggers a single stepping movement of a single KIF1A monomer. The step size is distributed stochastically around multiples of 8 nm with a gaussian-like envelope and a standard deviation of 15 nm. On average, the step is directional to the microtubule's plus-end against a load force of up to 0.15 pN. As the source for this directional movement, we show that KIF1A moves to the microtubule's plus-end by ～3 nm on average on binding to the microtubule, presumably by preferential binding to tubulin on the plus-end side. We propose a simple physical formulation to explain the movement of KIF1A.
机译：运动蛋白驱动蛋白的常规同工型在功能上不表现为“单个分子”，而是表现为“两个分子”配对。这种二聚体结构对解决其机理构成了障碍。为了克服这个问题，我们使用非常规的驱动蛋白KIF1A（参考文献5、6）作为模型分子。 KIF1A作为独立的单体进行性移动，也可以作为功能性二聚体协同工作。在这里，我们通过使用光阱系统测量其运动来表明，单个ATP水解触发了单个KIF1A单体的单个步进运动。步长随机分布在8 nm的倍数附近，具有类似高斯的包络线，标准偏差为15 nm。平均而言，该步骤针对最大0.15 pN的加载力指向微管的正向。作为这种定向运动的来源，我们表明，KIF1A在与微管结合时平均向微管的正端移动约3 nm，这大概是由于与正向微管蛋白的优先结合所致。我们提出了一个简单的物理公式来解释KIF1A的运动。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2003年第6948期|p.574-577|共4页
  • 作者

    Yasushi Okada; Hideo Higuchi; Nobutaka Hirokawa;

  • 作者单位

    Department of Cell Biology and Anatomy, University of Tokyo, Graduate School of Medicine, Hongo, Bunkyo-ku, Tokyo 113-0033, Japan;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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