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Yip3 catalyses the dissociation of endosomal Rab-GDI complexes

机译：Yip3催化内体Rab-GDI复合体的解离

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Human cells contain more than 60 small G proteins of the Rab family, which are localized to the surfaces of distinct membrane compartments and regulate transport vesicle formation, motility, docking and fusion. Prenylated Rabs also occur in the cytosol bound to GDI (guanine nucleotide dissociation inhibitor), which binds to Rabs in their inactive state. Prenyl Rab-GDI complexes contain all of the information necessary to direct Rab delivery onto distinct membrane compartments. The late endosomal, prenyl Rab9 binds GDI with very high affinity, which led us to propose that there might be a 'GDI-displacement factor' to catalyse dissociation of Rab―GDI complexes and to enable transfer of Rabs from GDI onto membranes. Indeed, we have previously shown that endosomal membranes contain a proteinaceous factor that can act in this manner. Here we show that the integral membrane protein, Yip3, acts catalytically to dissociate complexes of endosomal Rabs bound to GDI, and to deliver them onto membranes. We propose that the conserved Yip proteins serve as GDI-displacement factors for the targeting of Rab GTPases in eukaryotic cells.
机译：人细胞含有60多种Rab家族的小G蛋白，它们位于不同膜区的表面，并调节运输小泡的形成，运动，对接和融合。异戊二烯化的Rabs也存在于与GDI（鸟嘌呤核苷酸解离抑制剂）结合的胞质溶胶中，GDI以其非活性状态与Rabs结合。异戊二烯Rab-GDI复合物包含将Rab递送至不同膜区室所需的所有信息。内体晚期，异戊二烯基Rab9以非常高的亲和力与GDI结合，这使我们提出可能存在一个“ GDI置换因子”来催化Rab-GDI复合物的解离并使Rabs从GDI转移到膜上。实际上，我们之前已经证明内体膜含有可以以这种方式起作用的蛋白质因子。在这里，我们显示完整的膜蛋白Yip3催化分解与GDI结合的内体Rab的复合物，并将其传递到膜上。我们建议保守的Yip蛋白充当真核细胞中Rab GTPases靶向的GDI置换因子。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |2003年第6960期|p.856-859|共4页
  • 作者

    Ulf Sivars; Dikran Aivazian; Suzanne R. Pfeffer;

  • 作者单位

    Department of Biochemistry, Stanford University School of Medicine, Stanford, California 94305-5307, USA;

  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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