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【24h】

Interaction of polyadenylate-binding protein with the eIF4G homologue PAIP enhances translation.

机译：聚腺苷酸结合蛋白与eIF4G同源PAIP的相互作用增强了翻译。

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In the initiation of translation in eukaryotes, binding of the small ribosomal subunit to the messenger RNA results from recognition of the 5' cap structure (m7GpppX) of the mRNA by the cap-binding complex eIF4F. eIF4F is itself a three-subunit complex comprising the cap-binding protein eIF4E, eIF4A, an ATP-dependent RNA helicase, and eIF4G, which interacts with both eIF4A and eIF4E and enhances cap binding by eIF4E. The mRNA 3' polyadenylate tail and the associated poly(A)-binding protein (PABP) also regulate translational initiation, probably by interacting with the 5' end of the mRNA. In yeast and plants, PABP interacts with eIF4G but no such interaction has been reported in mammalian cells. Here, we describe a new human PABP-interacting protein, PAIP-I, whose sequence is similar to the central portion of eIF4G and which interacts with eIF4A. Overexpression of PAIP-1 in COS-7 cells stimulates translation, perhaps by providing a physical link between the mRNA termini.
机译：在真核生物翻译的起始过程中，小核糖体亚基与信使RNA的结合是由于帽结合结合复合物eIF4F对mRNA的5'帽结构（m7GpppX）的识别所致。 eIF4F本身是一个包含亚基结合蛋白eIF4E，eIF4A，ATP依赖性RNA解旋酶和eIF4G的三亚基复合物，它们与eIF4A和eIF4E相互作用并通过eIF4E增强了基团结合。 mRNA 3'聚腺苷酸尾巴和相关的poly（A）结合蛋白（PABP）也可能通过与mRNA的5'末端相互作用来调节翻译起始。在酵母和植物中，PABP与eIF4G相互作用，但尚未在哺乳动物细胞中报道这种相互作用。在这里，我们描述了一种新的人PABP相互作用蛋白，PAIP-1，其序列与eIF4G的中央部分相似，并且与eIF4A相互作用。 PAIP-1在COS-7细胞中的过表达刺激翻译，也许是通过在mRNA末端之间提供物理联系来实现的。

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