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Cutting complexity down to size

机译：将复杂性降低到最小

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The proteasome is the most complex eukaryotic macromolecular assembly yet seen in fine derail. The structure reveals completely unexpected mechanisms by which the proteasome neatly chops up unwanted proteins for disposal or display to the immune system. Controlled degradation of proteins inside the cell is central to many processes, ranging from cell-cycle control and differentiation to the cellular immune response, The targeted protein is marked for destruction by the covalent attachment of a smallprotein called ubiqui-tin and, following ATP-driven unfolding, it is degraded in the secluded inner chamber of a large protein complex known as. the 26S proteasome, The core and proteolytic chamber of the 26S proteasome are formed by the catalytic 20S par tide. This is flanked at either end by the so-called 19S 'caps', which seem to be responsible for recognition and unfolding of the ubiquitin-tagged target protein (Fig.1).
机译：蛋白酶体是迄今为止最复杂的真核大分子组装体。该结构揭示了完全出乎意料的机制，蛋白酶体通过该机制整齐地切掉不需要的蛋白质，以便处理或展示给免疫系统。从细胞周期控制和分化到细胞免疫应答，细胞内蛋白质的受控降解是许多过程的核心。目标蛋白质被称为泛素的小蛋白质共价附着并在ATP-作用后被破坏。在驱动展开的过程中，它在一个大型蛋白质复合物的隐蔽内腔中被降解。 26S蛋白酶体是由20S催化部分形成的。它的两端分别是所谓的19S“帽”，它似乎负责识别和释放泛素标记的靶蛋白（图1）。

著录项

  • 来源
    《Nature》 |1997年第6624期|p.437-438|共2页
  • 作者

    David I. Stuart; E. Yvonne Jones;

  • 作者单位
  • 收录信息 美国《科学引文索引》(SCI);美国《工程索引》(EI);美国《生物学医学文摘》(MEDLINE);美国《化学文摘》(CA);
  • 原文格式 PDF
  • 正文语种 eng
  • 中图分类 自然科学总论;
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