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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Forces of tertiary structural organization in globular proteins.
【24h】

Forces of tertiary structural organization in globular proteins.

机译：球状蛋白质中三级结构组织的作用力。

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The tertiary structures of globular proteins have remarkable and complex symmetries. What forces cause them? We find that a very simple model reproduces some of those symmetries. Proteins are modeled as copolymers of specific sequences of hydrophobic (H) and polar (P) monomers (HP model) configured as self-avoiding flights on simple three-dimensional cubic lattices. The model has no parameters; we just seek the conformations that have the global maximum number of HH contacts for any given sequence. Finding global optima for chains in this model has not been computationally possible before for chains longer than 36-mers. We report here a procedure that can find all the globally optimal conformations, the number of which defines the degeneracy of a sequence, for chains up to 88 monomers long. It is about 37 orders of magnitude faster than previous exact methods. We find that degeneracy is an important aspect of sequence design. So far, we have found that four-helix bundles, alpha/beta-barrels, and parallel beta-helices are globally optimal conformations of polaronpolar sequences that have minimal degeneracy.
机译：球状蛋白的三级结构具有明显且复杂的对称性。是什么力量造成的？我们发现，一个非常简单的模型可以再现其中的一些对称性。蛋白质被建模为疏水（H）和极性（P）单体（HP模型）的特定序列的共聚物，该序列被配置为在简单的三维立方晶格上的自逃逸飞行。该模型没有参数。我们只是寻找在任何给定序列中具有全球最大HH接触数的构象。对于长度超过36个链节的链，在此模型中找不到链的全局最优值是不可能的。我们在这里报告的程序可以找到所有全局最佳构象，其数目定义了序列的简并性，适用于长达88个单体的链。它比以前的精确方法快大约37个数量级。我们发现简并性是序列设计的重要方面。到目前为止，我们已经发现四螺旋束，α/β桶和平行的β螺旋是极性/非极性序列的全局最优构象，其简并性最小。

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