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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >CRYSTAL STRUCTURE OF THE LARGE FRAGMENT OF THERMUS AQUATICUS DNA POLYMERASE I AT 2.5-ANGSTROM RESOLUTION - STRUCTURAL BASIS FOR THERMOSTABILITY
【24h】

CRYSTAL STRUCTURE OF THE LARGE FRAGMENT OF THERMUS AQUATICUS DNA POLYMERASE I AT 2.5-ANGSTROM RESOLUTION - STRUCTURAL BASIS FOR THERMOSTABILITY

机译：2.5 ST分辨率下的水生热线虫DNA聚合酶I的大片段的晶体结构-热固性的结构基础

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The crystal structure of the large fragment of the Thermus aquaticus DNA polymerase (Klentaq1), determined at 2.5-Angstrom resolution, demonstrates a compact two-domain architecture, The C-terminal domain is identical in fold to the equivalent region of the Klenow fragment of Escherichia coli DNA polymerase I (Klenow pol I), Although the N-terminal domain of Klentaq1 differs greatly in sequence from its counterpart in Klenow pol I, it has clearly evolved from a common ancestor, The structure of Klentaq1 reveals the strategy utilized by this protein to maintain activity at high temperatures and provides the structural basis for future improvements of the enzyme. [References: 44]
机译：以2.5埃的分辨率测定的水生栖热菌DNA聚合酶（Klentaq1）大片段的晶体结构展示了一个紧凑的两结构域结构，C端结构域的折叠倍数与该分子的Klenow片段的等效区相同。大肠杆菌DNA聚合酶I（Klenow pol I），尽管Klentaq1的N末端结构域与Klenow pol I中的对应序列在序列上有很大不同，但它显然是从共同祖先进化而来的，Klentaq1的结构揭示了此策略所使用的策略蛋白质可以在高温下保持活性，并为酶的未来改进提供结构基础。 [参考：44]

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