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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structural analysis at 2.2 A of orthorhombic crystals presents the asymmetry of the allophycocyanin-linker complex, AP.L~7.8_c from phycobilisomes of Mastigociadus laminosus
【24h】

Structural analysis at 2.2 A of orthorhombic crystals presents the asymmetry of the allophycocyanin-linker complex, AP.L~7.8_c from phycobilisomes of Mastigociadus laminosus

机译：斜方晶体在2.2 A处的结构分析显示了来自马氏增生假蝇的藻胆体的藻蓝蛋白-接头复合物AP.L〜7.8_c的不对称性

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An electroPhoretically purified allophyco- cyanin-linker complex, AP'L~7.8_C, from phycobilisomes of Mas- tigocladus laminosus has been crystallized in the orthorhombic space group P212121. Cryocrystallographic x-ray measure- ments enabled the structural analysis of the complex at a resolution of 2.2 A. The asymmetric unit contains two side- to-side associated ``trimeric'' allophycocyanin com- Plexes comprising the linker polypeptide in a defined orien. tation inside the trimer. The linker representing a protein fold related to the prosegment of procarboxypeptidase A is in contact with only two of the three BETA-subunits and directly interacts with the corresponding chromophores of these pro- tcins. In addition to a modulation of the chromophores' spectral properties, the linker polypeptide attracts the crp- suhcomplcxes, thereby bringing the beta-chromophores closer together. These results will enable interpretations of energy- transfer mechanisms within phycobiliproteins.
机译：在正交晶系的空间群P212121中，结晶了一种来自马氏增生假单胞菌的藻胆体的电光纯化的别藻蓝蛋白-接头复合物AP'L〜7.8_C。低温晶体学X射线测量能够以2.2 A的分辨率对复合物进行结构分析。不对称单元包含两个侧对侧相关的“三聚”异花色素蓝蛋白复合物，这些复合物包含定义的异源接头多肽。三聚体内部的位置。代表与前羧肽酶A前段相关的蛋白质折叠的连接子仅与三个BETA亚基中的两个接触，并直接与这些蛋白的相应生色团相互作用。除了调节发色团的光谱特性外，接头多肽还吸引了crp-suhcomplcxes，从而使β-发色团更靠近在一起。这些结果将能够解释藻胆蛋白内的能量转移机制。

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