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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Secretin PulD: Association with pilot PulS, structure, and ion-conducting channel formation
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Secretin PulD: Association with pilot PulS, structure, and ion-conducting channel formation

机译：Secretin PulD：与先导PulS，结构和离子传导通道形成相关

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The outer membrane protein PulD (secretin) of Klebsiella oxytoca is required for transport of pullulanase across this membrane. We have purified a multimeric PulD complex from an Escherichia coli strain expressing all the proteins involved in pullulanase secretion. The outer membrane-anchored lipoprotein PulS was found to compurify with PulD. The molar ratio of the two proteins is close to 1:1 and the size of the complex is≈1 MDa. Scanning transmission electron and cryo-electron microscopy analyses showed that the purified complex is a cylindrical structure having a central cavity of ≈7.6 nm and peripheral radial spokes. Fusion of proteoliposomes containing the purified complex with a planar lipid bilayer resulted in the appearance of small, voltage-activated, ion-conducting channels. We conclude that the central cavity seen in the electron microscope is part of a large gated channel and propose that the observed current fluctuations correspond to voltage-induced, relatively minor displacements of domains in the purified complex rather than to a complete opening of the secretin channel.
机译：产酸克雷伯菌的外膜蛋白PulD（分泌蛋白）是支链淀粉酶跨膜运输的必需蛋白。我们从大肠杆菌菌株中纯化了一种多聚体PulD复合物，该复合物表达了支链淀粉酶分泌中涉及的所有蛋白质。发现外膜锚定的脂蛋白PulS与PulD结合。两种蛋白质的摩尔比接近1：1，复合物的大小约为1 MDa。扫描透射电子显微镜和低温电子显微镜分析表明，纯化的复合物是具有约7.6 nm的中心腔和外围径向辐条的圆柱形结构。含有纯化复合物的蛋白脂质体与平面脂质双层的融合导致出现小的，电压激活的离子传导通道。我们得出的结论是，在电子显微镜下看到的中央腔是一个大门控通道的一部分，并提出观察到的电流波动与纯化复合物中结构域的电压诱导的相对较小的位移相对应，而不是与促胰液素通道的完全开放相对应。 。

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