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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Chymase cleavage of stem cell factor yields a bioactive, soluble product
【24h】

Chymase cleavage of stem cell factor yields a bioactive, soluble product

机译：干细胞因子的糜蛋白酶裂解可产生具有生物活性的可溶性产物

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Stem cell factor (SCF) is produced by stro- mal cells as a membrane-bound molecule, which may be proteolytically cleaved at a site close to the membrane to produce a soluble bioactive form. The proteases producing this cleavage are unknown. In this study, we demonstrate that human mast cell chymase, a chymotrypsin-like protease, cleaves SCF at a novel site. Cleavage is at the peptide bond between Phe-158 and Met-159, which are encoded by exon 6 of the SCF gene. This cleavage results in a soluble bioactive product that is 7 amino acids shorter at the C terminus than previously identified soluble SCF. This research shows the identification of a physiologically relevant enzyme that spe- cifically cleaves SCF.
机译：干细胞因子（SCF）是由星形细胞以膜结合分子的形式产生的，可以在靠近膜的位置进行蛋白水解切割，以产生可溶性生物活性形式。产生这种切割的蛋白酶是未知的。在这项研究中，我们证明了人类肥大细胞糜酶（一种胰凝乳蛋白酶样蛋白酶）可在一个新位点切割SCF。切割位于Phe-158和Met-159之间的肽键上，由SCF基因的外显子6编码。该切割产生可溶的生物活性产物，其在C末端比先前鉴定的可溶SCF短7个氨基酸。这项研究表明，可以鉴定出一种与生理相关的酶，该酶可以特异性切割SCF。

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