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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structure and function in rhodopsin: Topology of the C-terminal polypeptide chain in relation to the cytoplasmic loops
【24h】

Structure and function in rhodopsin: Topology of the C-terminal polypeptide chain in relation to the cytoplasmic loops

机译：视紫红质的结构和功能：C端多肽链与胞质环相关的拓扑

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Cysteine mutagenesis and site-directed spin labeling in the C-terminal region of rhodopsin have been used to probe the local structure and proximity of that region to the cytoplasmic loops. Each of the native amino acids in the sequence T335-T340 was replaced with Cys, one at a time. The sulfhydryl groups of all mutants reacted rapidly with the sulfhydryl reagent 4,4'-dithiodipyridine, which indicated a high degree of solvent accessibility. Furthermore, to probe the proximity relationships, a series of double Cys mutants was constructed. One Cys in all sets was at position 338 and the other was at a position in the sequence S240-V250 in the EF interhelical loop, at position 65 in the AB interhelical loop, or at position 140 in the CD interhelical loop.
机译：半胱氨酸诱变和视紫红质的C端区域中的定点旋转标记已被用来探测该区域的局部结构及其与胞质环的接近程度。序列T335-T340中的每个天然氨基酸每次都被Cys取代。所有突变体的巯基均与巯基试剂4,4'-二硫代二吡啶快速反应，这表明溶剂可及性很高。此外，为了探究邻近关系，构建了一系列双Cys突变体。所有组中的一个Cys位于序列338的位置，另一个位于EF螺旋环中的序列S240-V250，在AB螺旋环中的位置65，或在CD螺旋环中的位置140。

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