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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >On the distribution of amino acid residues in transmembrane alpha-helix bundles.
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On the distribution of amino acid residues in transmembrane alpha-helix bundles.

机译：关于跨膜α-螺旋束中氨基酸残基的分布。

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The periodic distribution of residues in the sequence of 469 putative transmembrane alpha-helices from eukaryotic plasma membrane polytopic proteins has been analyzed with correlation matrices. The method does not involve any a priori assumption about the secondary structure of the segments or about the physicochemical properties of individual amino acid residues. Maximal correlation is observed at 3.6 residues per period, characteristic of alpha-helices. A scale extracted from the data describes the propensity of the various residues to lie on the same or on opposite helix faces. The most polar face of transmembrane helices, presumably that buried in the protein core, shows a strong enrichment in aromatic residues, while residues likely to face the fatty acyl chains of lipids are largely aliphatic.
机译：用相关矩阵分析了真核细胞质膜多态性蛋白中469个推定的跨膜α螺旋序列中残基的周期性分布。该方法不涉及关于片段的二级结构或各个氨基酸残基的理化性质的任何先验假设。在每个周期的3.6个残基处观察到最大相关性，这是alpha螺旋的特征。从数据中提取的标度描述了各种残基位于相同或相反螺旋面上的倾向。跨膜螺旋最极性的一面，大概是埋在蛋白质核心中的一面，在芳香族残基中表现出很强的富集，而可能面对脂质脂肪酰基链的残基大部分是脂肪族的。

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