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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Nucleoid occlusion factor SlmA is a DNA-activated FtsZ polymerization antagonist
【24h】

Nucleoid occlusion factor SlmA is a DNA-activated FtsZ polymerization antagonist

机译：核样闭塞因子SlmA是DNA激活的FtsZ聚合拮抗剂

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The tubulin-like FtsZ protein initiates assembly of the bacterial cytokinetic machinery by polymerizing into a ring structure, the Z ring, at the prospective site of division. To block Z-ring formation over the nucleoid and help coordinate cell division with chromosome segregation, Escherichia coli employs the nucleoid-associated division inhibitor, SlmA. Here, we investigate the mechanism by which SlmA regulates FtsZ assembly. We show that SlmA disassembles FtsZ polymers in vitro. In addition, using chromatin im-munoprecipitation (ChIP), we identified 24 SlmA-binding sequences (SBSs) on the chromosome. Remarkably, SlmA binding to SBSs dramatically enhanced its ability to interfere with FtsZ polymerization, and ChIP studies indicate that SlmA regulates FtsZ assembly at these sites in vivo. Because of the dynamic and highly organized nature of the chromosome, coupling SlmA activation to specific DNA binding provides a mechanism for the precise spatiotemporal control of its anti-FtsZ activity within the cell.
机译：微管蛋白样的FtsZ蛋白通过在分裂的预期位点聚合成环结构Z环来启动细菌细胞动力学机制的组装。为了阻止核苷酸上的Z环形成并帮助协调细胞分裂与染色体分离，大肠杆菌采用了与核苷酸相关的分裂抑制剂S1mA。在这里，我们研究SlmA调节FtsZ组装的机制。我们表明，SlmA可以在体外拆卸FtsZ聚合物。此外，使用染色质免疫沉淀（ChIP），我们在染色体上鉴定了24个SlmA结合序列（SBS）。值得注意的是，SlmA与SBS的结合显着增强了其干扰FtsZ聚合的能力，ChIP研究表明，SlmA可以在体内调节这些部位的FtsZ组装。由于染色体的动态性和高度组织性，将S1mA激活与特定DNA结合偶联为精确地时空控制其在细胞内的抗FtsZ活性提供了一种机制。

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