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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Snapshots of the maltose transporter during ATP hydrolysis
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Snapshots of the maltose transporter during ATP hydrolysis

机译：ATP水解过程中麦芽糖转运蛋白的快照

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ATP-binding cassette transporters are powered by ATP, but the mechanism by which these transporters hydrolyze ATP is unclear. In this study, four crystal structures of the full-length wild-type maltose transporter, stabilized by adenosine 5 -(p,y-imido)tripho-sphate or ADP in conjunction with phosphate analogs BeF3~, VO43~, or AIF4~, were determined to 2.2- to 2.4-A resolution. These structures led to the assignment of two enzymatic states during ATP hydrolysis and demonstrate specific functional roles of highly conserved residues in the nucleotide-binding domain, suggesting that ATP-binding cassette transporters catalyze ATP hydrolysis via a general base mechanism.
机译：ATP结合盒式转运蛋白由ATP提供动力，但是这些转运蛋白水解ATP的机制尚不清楚。在这项研究中，全长的野生型麦芽糖转运蛋白的四个晶体结构被5-（p，y-亚氨基）三磷酸腺苷或ADP与磷酸盐类似物BeF3〜，VO43〜或AIF4〜稳定，确定为2.2至2.4A的分辨率。这些结构导致ATP水解过程中两个酶状态的分配，并证明了核苷酸结合结构域中高度保守的残基的特定功能作用，表明ATP结合盒转运蛋白可通过一般的碱基机制催化ATP水解。

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