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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Dynamics and dissipation in enzyme catalysis
【24h】

Dynamics and dissipation in enzyme catalysis

机译：酶催化的动力学和耗散

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We use quantized molecular dynamics simulations to characterize the role of enzyme vibrations in facilitating dihydrofolate reduc-tase hydride transfer. By sampling the full ensemble of reactive trajectories, we are able to quantify and distinguish between statistical and dynamical correlations in the enzyme motion. We demonstrate the existence of nonequilibrium dynamical coupling between protein residues and the hydride tunneling reaction, and we characterize the spatial and temporal extent of these dynamical effects. Unlike statistical correlations, which give rise to nanometer-scale coupling between distal protein residues and the intrinsic reaction, dynamical correlations vanish at distances beyond 4-6 A from the transferring hydride. This work finds a minimal role for nonlocal vibrational dynamics in enzyme catalysis, and it supports a model in which nanometer-scale protein fluctuations statistically modulate-or gate-the barrier for the intrinsic reaction.
机译：我们使用量化的分子动力学模拟来表征酶振动在促进二氢叶酸还原酶氢化物转移中的作用。通过采样反应轨迹的完整集合，我们能够量化和区分酶运动中的统计相关性和动态相关性。我们证明了蛋白质残基和氢化物隧穿反应之间存在非平衡动力学耦合，并且我们表征了这些动力学效应的时空范围。与统计相关性不同（后者导致远端蛋白质残基与内在反应之间产生纳米级耦合），动态相关性在距转移氢化物的距离超过4-6 A时消失。这项工作找到了非局部振动动力学在酶催化中的最小作用，它支持了一个模型，其中纳米级蛋白质波动统计性地调节或控制了内在反应的障碍。

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