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首页> 外文期刊>Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America >Structures of RNA 3'-phosphate cyclase bound to ATP reveal the mechanism of nucleotidyl transfer and metal-assisted catalysis
【24h】

Structures of RNA 3'-phosphate cyclase bound to ATP reveal the mechanism of nucleotidyl transfer and metal-assisted catalysis

机译：与ATP结合的RNA 3'-磷酸环化酶的结构揭示了核苷酸转移和金属辅助催化的机制

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RNA 3-phosphate cyclase (RtcA) synthesizes RNA 2,3 cyclic phosphate ends via three steps: reaction with ATP to form a covalent RtcA-(histidinyl-Ne)-AMP intermediate; transfer of adenylate to an RNA 3'-phosphate to form RNA(3')pp(5')A; and attack of the vicinal 02' on the 3-phosphorus to form a 2',3' cyclic phosphate and release AMP. Here we report the crystal structures of RtcA'ATP, RtcA • ATP • Mn~(2+), and RtcA • ATP • Co~(2+) substrate complexes and an RtcA•AMP product complex. Together with the structures of RtcA apoenzyme and the covalent RtcA-AMP intermediate, they illuminate the mechanism of nucleotidyl transfer, especially the stereochemical transitions at the AMP phosphate, the critical role of the metal in orienting the PP, leaving group of ATP during step 1, and the protein conformational switches that accompany substrate binding and product release. The octahedral metal complex of RtcA • ATP • Mn~(2+) includes nonbridging oxygens from each of the ATP phosphates, two waters, and Glu14 as the sole RtcA component. Whereas the RtcA adenylylation step is metal-catalyzed, the subsequent steps in the cyclization pathway are metal-independent.
机译：RNA 3-磷酸环化酶（RtcA）通过三个步骤合成RNA 2,3环状磷酸酯末端：与ATP反应形成共价RtcA-（组氨酸-Ne）-AMP中间体；将腺苷酸转移至RNA 3'-磷酸形成RNA（3'）pp（5'）A；并将邻位02'攻击3-磷，形成2'，3'环状磷酸酯并释放AMP。在这里，我们报告了RtcA'ATP，RtcA•ATP•Mn〜（2+）和RtcA•ATP•Co〜（2+）底物复合物和RtcA•AMP产物复合物的晶体结构。连同RtcA脱辅酶的结构和共价RtcA-AMP中间体一起，它们阐明了核苷酸转移的机制，尤其是AMP磷酸的立体化学转变，金属在定向PP中的关键作用，在步骤1中使ATP离开了基团以及伴随底物结合和产物释放的蛋白质构象转换。 RtcA•ATP•Mn〜（2+）的八面体金属络合物包含来自每个ATP磷酸盐，两个水和Glu14的唯一的RtcA组分的非桥接氧。尽管RtcA腺苷酸化步骤是金属催化的，但环化途径中的后续步骤却与金属无关。

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